第二章酶学基本原理.pptVIP

α－螺旋(α－helix)同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。第29页，共84页，星期日，2025年，2月5日β－折叠(β－sheet)可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系在平行（A）和反平行（B）β－折叠片中氢键的排列第30页，共84页，星期日，2025年，2月5日第31页，共84页，星期日，2025年，2月5日β－转角(β－turn)在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H，以氢键键合形成一个紧密的环状稳定结构多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。两种主要类型的β－转角第32页，共84页，星期日，2025年，2月5日蛋白质的二级结构第33页，共84页，星期日，2025年，2月5日3、酶的三级结构三级结构：指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系,骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。胰岛素的三级结构第34页，共84页，星期日，2025年，2月5日磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构第35页，共84页，星期日，2025年，2月5日4、四级结构（quaternarystructure）根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为以下几类：1.单体酶（monomericenzyme)：一般由一条多肽链组成，如溶菌酶；但有的单体酶是由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。2.寡聚酶(oligomericenzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。3.多酶复合物(multienzymesystem)：几种酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。第36页，共84页，星期日，2025年，2月5日丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：丙酮酸脱氢酶（EⅠ）、硫辛酰转乙酰酶（EⅡ）和二氢硫辛酰脱氢酶（EⅢ）。EⅠEⅡEⅢ碱性EⅠEⅡEⅢ+EⅡEⅢ+脲第37页，共84页，星期日，2025年，2月5日四级结构：在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性血红蛋白的四级结构第38页，共84页，星期日，2025年，2月5日二、活性中心与必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。专一性必需基团活性部位维持酶的空间结构结合基团催化基团催化性质第39页，共84页，星期日，2025年，2月5日A．结合部位Bindingsite酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。1、酶分子结构特点第40页，共84页，星期日，2025年，2月5日第41页，共84页，星期日，2025年，2月5日酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。B、催化部位catalyticsite第42页，共84页，星期日，2025年，2月5日酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。C、调控部位Regulatorysite第43页，共84页，星期日，2025年，2月5日主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。2、酶活性中心的必需基团第44页，共84页，星期日，2025年，2月5日酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。第45页，共84页，星期日，2025年，2月5日三、酶催化作用机制1、酶催化作用特点（1）高度专一性酶的专一性结构专一性立体结构专一性绝对专一性族的专一性键的专一性旋光异构专一性几何异构专一性第46页，共84页，星期日，2025年，2月5日（2）催化效率高催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。酶催化的转换数一般为103min-1左右。比非催化高108～1020；比非酶催化的反应速度高107～1013倍。碳酸酐酶最高为3.6*107min-1（3）催化条件温和一般在常温、常压及pH接近中性条件下进行第47页，共84页，星期日，2025年，2月5日2、酶作用专一性的机制