基于定量蛋白质组学解析去泛素化酶USP9X底物网络及作用机制的深度探索.docx

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2025-12-08 发布于上海
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基于定量蛋白质组学解析去泛素化酶USP9X底物网络及作用机制的深度探索.docx

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基于定量蛋白质组学解析去泛素化酶USP9X底物网络及作用机制的深度探索

一、引言

1.1研究背景与意义

蛋白质翻译后修饰在细胞的生命活动中扮演着至关重要的角色，其中泛素化与去泛素化是一对相互对立又紧密关联的修饰过程。泛素是一种由76个氨基酸残基组成的高度保守的小分子调节蛋白，在真核生物中广泛存在。泛素化是指在泛素激活酶（E1）、泛素结合酶（E2）和泛素连接酶（E3）的协同催化作用下，泛素分子共价结合到靶蛋白特定赖氨酸残基上的过程。这一过程可形成单泛素化、多泛素化等多种修饰形式，其中最为人们熟知的是K48连接的多泛素化，它主要标记蛋白质进入蛋白酶体降解途径，是细胞内蛋白质降解的重要方