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生物化学重要术语解释及复习提纲

生物化学作为生命科学的核心学科，其知识体系构建在对基本概念的深刻理解和对复杂过程的逻辑梳理之上。本复习提纲旨在帮助学习者系统回顾生物化学的关键领域，厘清重要术语的内涵与外延，从而为深入理解生命活动的分子机制奠定坚实基础。

一、生物分子的结构与功能

1.氨基酸与蛋白质

*氨基酸(AminoAcid):构成蛋白质的基本单位，分子中同时含有氨基（-NH?）和羧基（-COOH）的有机化合物。其核心结构为α-碳原子连接氨基、羧基、氢原子及侧链基团（R基），R基的多样性决定了氨基酸的理化性质和功能。

*等电点(IsoelectricPoint,pI):在某一pH值溶液中，氨基酸分子所带正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

*肽键(PeptideBond):一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的酰胺键，是连接氨基酸残基构成肽链的主键。

*蛋白质一级结构(PrimaryStructure):指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，其化学键主要是肽键，部分蛋白质还包含二硫键。

*蛋白质二级结构(SecondaryStructure):指多肽链主链原子局部的空间排布，不涉及侧链的构象。主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，维系二级结构的主要作用力是氢键。

*蛋白质三级结构(TertiaryStructure):指整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间排布，即多肽链的主链、侧链在内的整体构象。维系其稳定的作用力包括疏水键、氢键、离子键、范德华力以及二硫键等。

*蛋白质四级结构(QuaternaryStructure):由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）通过非共价键相互结合形成的聚合体结构。

*蛋白质变性(Denaturation):在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构（二级及以上结构）被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的过程。变性不涉及一级结构的改变。

*蛋白质复性(Renaturation):当变性因素去除后，某些变性的蛋白质能够重新恢复其天然构象和生物活性的过程。

2.核酸的结构与功能

*核苷酸(Nucleotide):核酸的基本组成单位，由磷酸、戊糖（核糖或脱氧核糖）和含氮碱基（嘌呤或嘧啶）通过糖苷键和磷酸酯键连接而成。

*DNA双螺旋结构(DNADoubleHelix):DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋形成的右手双螺旋结构。磷酸和脱氧核糖构成基本骨架位于外侧，碱基位于内侧，通过A-T（腺嘌呤-胸腺嘧啶）、G-C（鸟嘌呤-胞嘧啶）之间的氢键互补配对。

*基因组(Genome):一个生物体或细胞中一套完整的遗传物质的总和。

*DNA的半保留复制(SemiconservativeReplication):DNA复制时，亲代DNA分子的两条链解开，分别作为模板，按照碱基互补配对原则合成两条新的互补链，从而形成两个与亲代DNA分子完全相同的子代DNA分子，每个子代DNA分子中都保留有一条亲代链。

3.糖类与脂类

*单糖(Monosaccharide):不能再水解的最简单的糖类，是构成寡糖和多糖的基本单位，如葡萄糖、果糖、核糖等。

*糖苷键(GlycosidicBond):单糖分子的半缩醛羟基与另一分子（可以是单糖、醇或酚等）的羟基或氨基脱水缩合形成的化学键，是寡糖和多糖的主要连接方式。

*必需脂肪酸(EssentialFattyAcid):人体自身不能合成，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸、α-亚麻酸等。它们是合成前列腺素等生物活性物质的前体。

*生物膜(Biomembrane):围绕细胞或细胞器的脂双层膜结构，主要由脂质（磷脂、胆固醇等）和蛋白质组成，具有选择性通透、信号转导、物质运输等重要功能。

二、酶与辅酶

1.酶的基本概念与特性

*酶(Enzyme):由活细胞产生的、具有催化作用的生物催化剂，绝大多数酶的化学本质是蛋白质。

*酶的活性中心(ActiveSite):酶分子中能与底物特异性结合并催化底物发生化学反应的特定区域。通常由酶分子中少数几个氨基酸残基的侧链基团构成，形成具有特定空间结构的口袋或裂隙。

*米氏常数(Michaelisconstant,Km):酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值是酶的特征性常数之一，可反映酶与底物的亲和力大小。

2.辅酶与维生素

*辅酶(Coenzyme):一些酶在发挥催化作用时所必需的非蛋白质小分