酶促反应动力学说课文档.pptVIP

酶促反应动力学;

第一节??酶催化反应的基本特征

;酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较;

酶活力表示方法

酶的分子活力：在最适宜条件下，每1mol酶在单位时间内所能催化底物的最大量（mol）

酶的催化中心活力：在单位时间内，每一个酶的催化中心所催化底物的量（mol）

酶活力：在特定条件下，每1min能催化1mol底物转化为产物时所需要的酶量，称为一个酶单位，或称为国际单位，用U表示。酶活力还可用比活力表示。比活力系指每1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。;绝对专一性：一种酶只能催化一种化合物进行一种反应

相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应

反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热力学上可能进行的许多反应中的一种反应

底物专一性：一种酶只能催化一种底物

立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异构体中的一种

;第二节;1.1.酶促反应的Michaelis-Menten方程

1.1.1.酶促反应的Michaelis-Menten方程

Michaelis、Menten（1913）提出了单一底物的酶反应模型，基本内容是：酶E的底物S首先形成酶—底物复合物ES，在酶—底物复合物ES的基础上反应生成产物P和酶E。反应式如下：

;其中：k+1，k?1，k+2——反应速度常数

E，S，ES，P——酶，底物，酶-底物复合物，产物

根据Michaelis、Menten的单一底物的酶反应模型，其假设条件为：

（1）在反应过程中，限制反应速度的反应是ES到E+P这一步反应；

（2）E+S到ES的反应在整个过程中始终处于动态平衡；

（3）酶以酶游离状态E和酶-底物复合物ES的形式存在，酶在反应过程中总浓度不变；

（4）底物浓度比酶-底物络合物浓度要大得多。;根据反应的假设条件，可以看出Michaelis、Menten所建立的酶促反应模型式建立在平衡的基础之上的，因而称之为“平衡态理论”。;根据假设（1），有单一底物的酶催化反应的反应速度：

（1-1）

式中：CP，CS——产物，底物的浓度

t——时间

根据假设（2）有

（1-2）;即：

（1-3）

式中：——酶—底物复合物的解离常数;根据假设（3），有：总酶量：

（1-4）

联立（1-1）、（1-2）、（1-3）、有

（1-5）

式中：Vmax——最大的酶促反应速度。

（1-6）;1.1.2Briggs-Haldane对M-M方程的修正;则

（1-8）

其中

（1-9）

称作M-M常数;代入总酶量

（1-4）

得