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第一章蛋白质化学

I要紧内容

一、蛋白质的生物学意义

蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保卫、生物遗传信息的传递与表达等等，能够讲蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。

二、蛋白质的元素组成

蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C50-55%、H6-8%、O20-30%、N15-17%、S0-4%，且含量全然相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就能够推测出样品中蛋白质的含量。

三、蛋白质的氨基酸组成

〔一〕氨基酸的结构及特点

一般的蛋白质根基上由20种氨基酸构成，这些氨基酸根基上在蛋白质的合成过程中直截了当加进往的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的全然氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点：

1.20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直截了当加上往的。

2.除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。

3.除脯氨酸外，其它氨基酸均为?-氨基酸。

4.氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。

〔二〕天然氨基酸的分类

1.依据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类

2.依据氨基酸分子结构分类

3.依据氨基酸侧链基团极性分类

氨基酸依据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。

〔三〕稀有蛋白质氨基酸

这局部要紧是指尽管在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的根底上增加某些基团而形成的。

〔四〕非蛋白质氨基酸

非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。

〔五〕氨基酸的重要理化性质

1.一般理化性质

2.氨基酸的酸碱性质与等电点

3.氨基酸的要紧化学性质

〔1〕茚三酮反响

〔2〕桑格反响〔Sangerreaction〕

〔3〕埃德曼反响〔Edmanreaction〕

4.氨基酸的光学性质

由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。20种天然氨基酸在可见光范围内都没有明显的光汲取现象，但在紫外区有三种氨基酸确有明显的光汲取作用。

五、蛋白质的分子结构

为研究方便，人们将蛋白质结构分成不同的层次，1952年Linderstron-Lang将蛋白质分成三个结构层次，1953年Bernal又提出四级结构，此后人们又在结构与功能的研究中提出了超二级结构及结构域概念，因此，目前，目前人们认为蛋白质能够分成六个结构层次进行研究。

〔一〕蛋白质的一级结构

依据1969年国际理论化学和应用化学协会〔IUPAC〕的蛋白质的一级结构〔Primarystructure〕是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

氨基酸与氨基酸之间通过酰胺键相连构成的化合物称为肽或蛋白质，通常构成肽链的氨基酸数目在10个以下的称为寡肽，10以上者称为多肽或蛋白质。

蛋白质与多肽链的区不：

〔1〕氨基酸组成数量。一般都在100个以上，分子量在10，000以上。

〔2〕具有特定的空间结构。

〔3〕结构与功能之间的对应关系。

〔二〕蛋白质的二级结构

蛋白质多肽链主链本身、局部的、有规那么的空间排布方式——蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构要紧包括?-螺旋结构、?-折叠、?-转角、无规那么卷曲曲折折曲曲折折折折〔自由回转〕

1、蛋白质二级结构的要紧类型

?-螺旋结构是美国麻省理工学院的Pauling、Corey在1953年对动物毛发结构的X-光衍射分析中发现的一种蛋白结构，?-螺旋结构有左旋和右旋两种。①多肽链主链围绕其中心轴盘绕而成的一种螺旋管状结构，螺旋结构每螺旋上升一圈需要个氨基酸残基，垂直上升nm；②螺旋结构中每个氨基酸残基上的氨基氢与其后第四个氨基酸残基的羰基氧形成氢键，其氢键的走向与螺旋轴平行。

?-折叠结构也是Pauling和Corey在蚕丝丝心蛋白中发现的一种蛋白结构。①?-折叠结构是由几条多肽链或一条多肽链的几个片段平行折叠形成的一种片层结构；②相邻的主链之间借助于链内或链间氢链相连形成片层，主链中相邻氨基酸残基的侧链基团上下交替排列在片层的上方或下方；③?-折叠结构分平行或反平行两种结构。

?-转角是指多肽链走向发生180°回折，其转角处的结构。

无规那么卷曲曲折折曲曲折折折折〔自由回转〕

2、超二级结构与结构域

〔1〕超二级结构〔Supersecodarystructure〕是指由两个或多个二级结构单元被长度不等，走向不规那么的连接肽彼此相连，形成的有规律