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本章主要内容;第一节概述;一、酶的发现与研究简史;许多研究者开始鉴定酶的生物化学特性，发现与蛋白质有关；但一些人认为酶不是蛋白质，辩称蛋白质只是酶分子的携带者，蛋白质本身并不具有催化活性。

1926年，JamesB.Sumner发现脲酶是一个纯的蛋白质；并于1937年再次发现过氧化氢酶也是蛋白质。约翰.诺斯罗普和温德尔.斯坦利则确认胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶是蛋白质。

随后发现的2千余种酶均证明是蛋白质。;1980s，托马斯.切赫和西德尼.奥尔特曼分别在四膜虫的RNA前体加工和细菌核糖核酸酶P复合物研究中发现：RNA具有催化作用，并提出了核酶的概念。

1994年，杰拉尔德.乔伊斯等发现了具有催化活性的DNA（为人工合成），称为脱氧核酶。;1902年，维克多.亨利提出了酶动力学的定量理论，但没有得到有力的实验证实。

1913年，雷奥诺.米歇里斯和其博士后莫得证实了Henri的理论并扩展为米氏方程。随后，布里格斯和霍尔丹又对其进行了扩展。;二、酶的概念及化学本质;酶的化学本质：

几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。;第二节酶的分子结构与功能;一、酶的分子组成;一、酶的不同存在形式;蛋白质部分：酶蛋白;从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类：

金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。

金属酶：金属离子和酶结合紧密。如羧基肽酶。

金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。如己糖激酶等。

小分子有机化合物：通常为维生素或其体内代谢转变生成的衍生物，见后。;按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可分为：

辅酶(Coenzyme)：

与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法除去。

辅基(Prostheticgroup)：

与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法除去。;二、酶的活性中心;酶的活性中心：酶分子中某些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位。;;所有基团;三、酶原与酶原的激活;酶原(zymogen)：

在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。

酶???激活：

在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心形成或暴露的过程。;生理意义：

可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式，保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种贮存形式。

常见实例：

在消化系统、凝血系统中的消化酶原、凝血酶原。;胰蛋白酶原的激活过程;酶活性的调节（快速调节）;Covalentmodification/Chemicalmodification

概念：酶蛋白的某些基团在另一种酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，称为化学修饰调节，也称共价修饰调节。

主要方式：包括磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺苷化等，其中以磷酸化和去磷酸化修饰最常见。;酶的磷酸化与去磷酸修饰;四、同工酶;同工酶(isoenzyme);H;人体心、肝和骨骼肌LDH同工酶谱

组织器官LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5

（占总LDH活性的百分比）

心35~7028~452~160~60~5

肝0~82~103~336~2730~8

骨骼肌1~104~188~389~3640~97

正常血清27.1±2.834.7±4.320.9±2.411.7±3.357±2.9

;临床意义;五、变构酶;酶的变构调节(Allostericregulation);变构酶的特点：

①变构酶通常是调节代谢的关键酶，在细胞内控制着代谢通路的闸门，催化的反应常是不可逆反应。

②其动力学特征不符合米氏方程，V与[S]关系为S形曲线（米氏方程为矩形双曲线）。;二、酶含量的调节;六、维生素与辅酶;维生素与辅助因子;名称;（1）VitB2(核黄素)

FMN和FAD，是黄素酶的辅基(传递氢)。;FMN和FAD递氢机制;（2）VitPP(尼克酸,尼克酰胺)