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淀粉样前体蛋白生物信息学分析*

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陈 肖 郭 风

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（1.徐州市铜山区中医院，江苏徐州2210002.徐州市贾汪区人民医院，江苏徐州221000）

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摘 要本文利用生物信息学软件对人源淀粉样前体蛋白（AmyloidPrecursorProtein,APP）进行生物信息学分析，包括理化

性质、亲/疏水性、跨膜区域、蛋白质的二级/三级结构、信号肽、磷酸化位点和相互作用蛋白。研究结果显示，人源APP由770个

氨基酸残基组成，分子式为C3774H5910N1048O1227S42，相对分子质量为86943.25，等电点4.73，残基总数中带负电荷（天冬氨酸+谷氨

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酸）142个，带正电荷（精氨酸+赖氨酸）78个，不稳定指数为40.69，总的亲水性平均系数为－0.58432.08%的α螺旋、6.10%

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的延伸链、60.26%无规卷曲和1.56%的β转角组成人源APP蛋白质的二级结构信号肽出现概率为97.7%磷酸化位点总共有68

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个，包括29个苏氨酸磷酸化位点，29个丝氨酸磷酸化位点和10个酪氨酸磷酸化位点约20个蛋白与APP有相互作用。人源APP是

具有跨膜结构、多个磷酸化位点、有信号肽的疏水性蛋白，对其进行研究可以为深入理解阿尔茨海默病的发病机制提供新思路。

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关键词阿尔茨海默症淀粉样前体蛋白结构生物信息学分析

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中图分类号R34Q39文献标识码A文章编号16712064（2025）11016005

0引言Aβ可作为AD发生发展的重要指标之一[2]。因此，研究

阿尔茨海默病（AlzheimersDisease，AD）是一种常Aβ产生机制对AD治疗和药物研发具有重要作用。

见神经退行性疾病，发病年龄大都在65周岁以上，发病率APP作为Aβ的前体蛋白，在神经中枢中广泛表达。

随着人口老龄化而逐年增长。国际阿尔茨海默病协会2018在AD病人或者AD模式小鼠中枢神经系统中，APP异常

年的统计数据显示，全球有大约5000万人患有AD。预计裂解后会产生具有毒性的Aβ。解析APP结构特征，有利

到2050年，欧洲的AD患病率将翻一番，全球将增加三于充分理解Aβ产生的详细机制，对AD治疗至关重要。

倍。届时，仅美国用于此病的医疗费用每年可达1万亿美因此，有必要利用生物信息学的手段分析APP的理化性

元[1]。该病给社会带来沉重负担，对其进行预防与治疗已质、结构特征、磷酸化位点和相互作用蛋白等信息，阐明

成为全球面临的迫切问题。AD发病隐匿且呈慢性病程，