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探秘Cdc20介导Sp100蛋白降解机制：解锁细胞生命密码

一、引言

1.1研究背景与意义

在细胞的微观世界里，各类蛋白协同工作，维持着细胞的正常生理功能。Sp100蛋白作为其中一员，是一种核质体结合蛋白，属于调节因子家族，在细胞的生命活动中扮演着举足轻重的角色。其结构复杂且独特，包含一个N末端共同结构，涵盖Sp100结构域（SP100-SD）、BRCA1C末端地区（BRCT）结构域和一个核质体结合域。其中，Sp100结构域（SP100-SD）呈现出N-末端的网格和C-末端的花环状域结构，网络型结构里内含五个坐标域和若干的Zn簇，这个结构域被视作一个结构完整的模块，对确保翻译的完整性以及与核受体（NRs）的相互作用起着关键作用；BRCT结构域和其他诸如二硫键、MASP、Coiled、CHORD、PHDIII和HDAC1等支持Sp100蛋白体内寿命和功能的相应因子，同样在维持Sp100蛋白正常功能方面发挥着重要作用。

Sp100蛋白在正常细胞生长中具有抑制病毒复制、调控基因表达、参与细胞凋亡和细胞周期等多种生物学功能。在病毒感染防御战中，Sp100蛋白是细胞抵御病毒入侵的重要防线。以人单纯疱疹病毒I型（HSV-1）感染为例，中山大学医学院徐培教授团队研究发现，Sp100A作为Sp100蛋白的一种亚型，能有效抑