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第3章 酶 生物化学课件 锤头状核酶是研究得最多的核酶 可以利用锤头状核酶特异性地降解某些mRNA，达到调节细胞内基因表达的目的。 举例：胰凝乳蛋白酶 1.酶特征：非活化状态：一条肽链，由 245AA组 成酶原 活化状态：3条肽链（A,B,C），5 个- S-S-键组成。 2.活性中心：位于两条平行肽链的裂隙中，适合芳香族侧链进入。 催化基团：Ser195、 His57 、 Asp102(也参与底物结合） 一些酶活性中心的氨基酸残基 酶 残基总数 活性中心残基 牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41 溶菌酶 129 Asp52, Glu35 牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195 牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183 木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188 枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221 碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 His117 人体心肝和骨骼肌LDH同工酶谱 组织器官 LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5 （ 占总 LDH活性的百分比） 心 35~70 28~45 2~16 0~6 0~5 肝 0~8 2~10 3~33 6~27 30~8 骨骼肌 1~10 4~18 8~38 9~36 40~97 正常血清 27.1±2.8 34.7 ± 4.3 20.9 ± 2.4 11.7 ± 3.3 57 ± 2.9 第五节 酶作用的专一性 酶的专一性就是指酶对它所作用的底物的严格的选择性。即：酶只能催化一种或一类底物,发生一定的化学变化, 生成一定的产物。 基团专一性 二、立体异构专一性 当底物具有立体异构体时，酶只能催化一种异构体发生某种化学反应，而对另一种异构体无作用。 旋光异构专一性 如：乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸脱氢变成丙酮酸； D-氨基酸氧化酶只能作用于各种D-氨基酸，催化其氧化脱氨； 胰蛋白酶只作用于L-氨基酸残基构成的肽键或其衍生物。 2.几何异构专一性(顺反异构专一性) 如琥珀酸脱氢酶只能催化丁二酸脱氢生成反-丁烯二酸的可逆反应。 琥珀酸脱氢酶——顺反异构专一性 延胡索酸酶——顺反异构专一性 研究酶的专一性的意义 理论上，专一性——酶和底物通过次级键相互作用和它们之间结构互补成为理解生物大分子之间相互作用的基石。 在实践上也具有意义。例如，某药物具有一种构型才有生理效用，而有机合成的是消旋混合物，若用酶可以进行不对称合成或不对称拆分，得到单一构型的药物。 酯酶的底物、过渡态及过渡态类似物的结构 举例－－某些酶的活性中心及其作用机理 （一）溶菌酶（lysozyme） 1922年Fleming在鼻黏液中发现一种具有溶解细菌能力的酶，定名为溶菌酶。随后又在鸡蛋清中发现了这种酶，是自然界分布很广的一种酶。 酶分子特征： 1条肽链 129 AA, 4个-S-S- 作用：水解细菌胞壁多糖 N-乙酰基葡萄糖 ——NAG 细菌胞壁多糖 N-乙酰基胞壁酸——NAM 主要催化因素: Glu35提供一质子对底物进行酸碱催化； 酶使底物分子的糖环发生形变（椅式→半椅