生长素结构与其活性关系的揭示.pdfVIP

植物生理学通讯 第45卷 第 11期，2009年 11月 1119 生长素结构与其活性关系的揭示 杨艳会，张清哲，陈军营，陈新建 河南农业大学农学院，郑州450002 ElucidationofRelationshipbetweenAuxinStructureandItsActivity YANGYan．Hui，ZHANGQing．Zhe，CHENJun—Ying，CHENXin—Jian CollegeofAgronomy，HenanAgriculturalUniversity，Zhengzhou450002 提要：生长素结构与活性之间关系是长期以来悬而未决的一个难题。最近的研究证明，生长素分子像 “胶水”一样将受体 TIR1与效应蛋白Aux／IAA“粘合”后，形成SCFT~刚一生长素一Aux／IAA复合物，进而激活泛素连接酶3(SCFT~刚)，起着促使Au】【／ IAA泛素化后的降解，转录因子ARFs得到活化后，启动一系列生长素响应基因的转录，于是植物表现出相应的生长发育状 态 。 关键词：生长素结构；受体；作用机理；分子胶 众所周知，不论天然的生长素或人工合成的生 Went和Thimann根据具有生长素活性物质的结构 长素类似物，只要其结构均有一个芳香环、一个短 发现它们的分子结构都有着共同的结构特征：以一 链(14个碳)和一个羧基，就具有生理活性。结构 个不饱和的环状结构为中心，侧链中有一个羧基集 如此简单的小分子物质，却有着神奇的 “魔力”!它 团，羧基集团与芳香环之间以特定空间结构相连(图 们是如何发挥作用昵?几十年来，人们一直在孜孜 1)。上世纪5O年代，有两个重要假说即 “两点连接 不倦地寻找着答案，但一直扑朔迷离、不得而解。 理论(twopointattachmenttheory)”(Hansch和Muir 近年来，随着生长素受体 TIR1及其效应蛋白Aux／ 1950)和 “分离电荷理论(separationchargetheory)” IAA的发现(Dharmasiri等 2005；Kepinski和 Leyser fThimann和Leopold1955)。 “两点连接理论 ”推 2005)，对此 问题人们 已接近解决。2007年 测在生长素的活性位点与其芳香环之间应该有一个 ((Nature》上的一篇论文终于揭开 了生长素结构 共价键；“分离电荷理论”认为生长素的生物活性与 和活性关系的神秘面纱(Tan等2007)：生长素分子 其吲哚环 中的N．H单键 中氮 的电荷相关联。显然 中的羧基与其受体TIR1(~ansportinhibitorresponse 这两种说法难 以统一，也难 以令人信服 。到了20 proterin1)分子中的精氨酸残基通过盐键和氢键结 世纪 70～80年代 ，以生长素受体结合位点模型 合，生长素分子中的芳香环通过疏水键和范德华力 (bindingsitemode1)为代表，掀起 了生长素结构与活 与其效应蛋白Aux／IAA结合，形成SCFTIR1-Auxin— 性关系研究的高潮 。结合位点模型认为IAA分子 Aux／IAA复合物，进而，生长素分子便像 “分子胶 ” 结构中的吡咯环氮 以氢键与生长素受体位点的底部 一 样将其受体和底物 “粘合 ”在一起 。如此即简单 相结合而产生生理活性(Kaethner1977)。但所有 但又有效的作用方式令人们茅塞顿开 。这一具有 具有生长素活性物质的分子结构与结合位点模型并 里程碑性质的研究成果终于揭开了困扰人们几十年 不完全统-- (Katekar1979，1982；Ketekar和Geissler 的生长素结构与活性关系之谜，引起 了人们的关 1983；Katekar等 1987)。 注。本文就生长素结构与活性关系的相关研究作 1994年，Edgerton等(1994)建立了ABPl(auxin— 简要介绍 。 bindingprotei