补体的知识介绍.docVIP

补体的知识 补体受体（complement receptor，CR）是细胞膜上能与补体成分或补体片段特异性结合的一种表面糖蛋白。许多类型的细胞膜上都具有补体受体，而且在同一细胞膜上可含有不同的受体。现将已发现的几种主要补体受体作简单介绍。 1.C1q受体 在中性粒细胞、单核细胞、多数B细胞等一些细胞的表面发现有C1q受体，该受体不与完整C1分子中的C1q相互作用，但C1被C1NH解离后则可结合C1q.受体在结合C1q后可活化各种细胞的相应功能，例如氧化代谢、吞噬功能及某些抗体非依赖性的细胞毒作用等。 2.C3受体 研究最多的是C3系列片段受体，最先命名的CR1～CR4都是C3片段的受体。医学教育|网搜集整理这些受体不能识别循环中的C3分子，只选择性地结合C3裂解后的片段；而且这种结合作用不能被正常血浆蛋白所封闭。不同片段的受体分布于不同类型的细胞，以CR1（C3b受体）的分布较广，可发现在人类红细胞、中性粒细胞、单核－巨噬细胞和B细胞上；CR2（C3d受体）只表达在淋巴母细胞及淋巴细胞上；而CR3（iC3b受体）只表达在吞噬细胞上。 如果C3片段结合在抗原抗体复合物上，则C3受体就是抗原与细胞结合的桥梁；如果结合到吞噬细胞表面，则将促进吞噬细胞对抗原的吞噬，故CR1和CR3均是吞噬过程中的重要物质。同时，CR1和CR2均是血清酶I因子裂解C3片段的协同因子；CR3和CR4还是整合素（integrin）家族的成员，在细胞吸附过程中具有重要作用；CR3缺乏患者血中的吞噬细胞的吸附和吞噬功能明显异常，经常性软组织及皮肤感染，特别是链球菌和铜绿假单胞菌感染。 1.C1 是由C1q、C1r、C1s三个糖蛋白亚单位组成，有Ca2+存在时形成巨分子复合体，病理状态下可有单体形式存在。C1q是补体成分中最大的分子，分子量为410kD，化学组成为胶原蛋白，由18条多肽链组成，肽链间借二硫键相连接，多肽链的末端呈球形，每3条不同的多肽链（α，β，γ）组合在一起形成6个亚单位，可与6个IgG分子结合，其结合部位在球状的头部。 C1r是一种β球蛋白，正常时以无活性的酶原样形式存在，有二条相同的非共价键连接的多肽链，C1r常与C1s紧密相联在一起，同时C1r还是C1q和C1s的联桥。C1s是一种α2球蛋白，单链，可被C1r激活，医学教育|网搜集整理C1s具有酶样活性，在Mg2+存在时激活C4和C2。 2.C4 是一种β球蛋白，由3条多肽链组成（α，β，γ），分子量分别是95kD、78kD和33kD.C1s可将3条链中最大的α链裂解，释放出一较小的多肽C4a，余下的大部分结合在靶细胞上，进行补体的下一步活化程序。 3.C2 是一种β球蛋白，单链，是血清中含量最少的补体成分。激活的C2极不稳定，易衰变，形成补体系统中的一种自身调节机制，以控制补体的激活过程。 4.C3 是一种β球蛋白，由α和β两条多肽链组成，分子量分别是110kD和75kD.α链有998个氨基酸残基，β链有669个氨基酸残基；两链间以氢键、疏水键及二硫键相连，相互平行。α链参与C3活化，链的第77位精氨酸和78位丝氨酸之间的肽键是C3裂解酶的作用部位。C3裂解后产生小片段C3a和大片段C3b；C3b受H因子、I因子和CR1的协同作用降解为无活性的iC3b；iC3b可以被水解为C3c和C3dg，C3dg还可被进一步降解成C3d和C3g。 C3呈多样性，有30多种异构型。完整的C3分子含糖约2.2%，主要是甘露糖和岩藻糖。C3在血清中含量甚高，可达550～120μg/ml.C3是补体系统中起关键作用的一种成分，所有的补体激活途径均需C3的参与。 5.C5 是一种β球蛋白，由2条多肽链组成，与C3相似。α链被裂解后游离出一小分子具有特殊生物活性的C3a，其余大部分片段C5b参与后续的补体活化。 补体的大多数组分都是糖蛋白，且多属于β球蛋白；C1q、C8等为γ球蛋白，C1s、C9为α球蛋白。正常血清中各组成分的含量相差较大，C3含量最多，C2最低。各种属动物间血中补体含量也不相同，豚鼠血情中含有丰富的补体，故实验室多采用豚鼠血作为补体来源。 补体性质不稳定，易受各种理化因素影响，医学教育|网搜集整理例如加热65℃30min即被灭活。另外紫外线照射、机械振荡或某些添加剂等理化因素均可能破坏补体。所以补体活性检测标本应尽快地进行测定，以免补体失活。补体系统各组成分的主要理化性质。 补体系统包括30余种活性成分，按其性质和功能可以分为三大类：①在体液中参与补体活化级联反应的各种固有成分；②以可溶性形式或膜结合形式存在的各种补体调节蛋白；③结合补体片段或调节补体生物效应的各种受体。 1968年WHO命名委员会对补体系统进行了统一命名。参与补体激活经典途径的固有成分按其被发现的先后顺序分别