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中文摘要
摘 要
利用并行分子动力学的计算机模拟和蛋白质分子全电子结构计算，来研究蛋
白质分子的结构、动力学性质和生物活性。这里，主要包括了以下两个方面的工
作;
1.对肌红蛋白和铜锌超氧化歧化酶进行分子动力学模拟。通过对方均位移以及
一系列自由能非线性指标的分析，验证了准弹性中子散射实验的结果:温度
在约200K以下时，两种蛋白质的行为都表现为类似于谐振固体的运动;当
高于约200K时，出现了明显的动力学相变，进入非谐振运动。并且发现水
环境对此动力学相变起着重要作用，而这个相变温度很可能与酶的活性有很
大关联。
2.结合蛋白质全电子结构计算方法、并行计算分子动力学模拟和蛋白质表面的
拓扑结构计算，研究了BamHI限制性内切酶的热敏感性突变体P173L的活性。
证明了实验中确认的4个活性位点:77,94,111和 114号氨基酸残基;并
通过比较不同温度下这四个氨基酸残基所占有的前线轨道能级与最高占有轨
道能级差的变化，找出活性随温度变化的规律。
关键词:蛋白质，并行分子动力学，动力学相变，全电子结构计算，前线轨道，
活性
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Abstract
Parallelmoleculardynamicssimulationsandwholeelectronicstructure
calculationareusedtoinvestigatestructure,dynamicsandbiologicalactivityof
proteins.Inthisthesis,twotopicswillbediscussed.
1.MyoglobinandCu/Znsuperoxidedismutasearesimulatedbyparallelmolecular
dynamics.Byanalysisofmeansquaredisplacementsandseveralnonlinear
indices,the simulationsreproducethequasielasticneutron scattering
experimentalresults:Belowaround200Kthesetwoproteinsbehaveasharmonic
solidswithessentiallyonlyvibrationalmotion,whileabovethistemperaturethere
isastrikingdynamictransitionintoanharmonicmotion.Moreover,the
simulationsfurthershowthatwatermoleculesplayanimportantroleforthis
dynamicaltransition,andthedynamicaltransitionmighthavegreatrelevance
withenzymeactivity
2.Theheat-sensitivemutantofBamHI,namedasP173L,wassimulatedbyparallel
moleculardynamics.Combinedwithwholeelectronicstructurecalculationand
surfacetopologycalculation,itsbiologicalactivityisinvestigated.Wevalidate
theresultintheexperiments:Residue77,94,111and113areactivesites.In
addition,thechangeoftheenergygapsbetweenthefrontierorbitalenergylevels
occupiedbythesefourresiduesandthehighestoccupiedmolecularorbitreveals
theruleofenzymeactivityvariationalongwiththetemperature.
KeyWords:protein,parallelmolecu
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