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中 文 摘 要
前 言
一\补休克蛋白(HeatShockProteins,HSP)是在生理应激与病理
状态等环境因素的刺激下在细胞内诱导合成的,按其分子量分为
不同类型,显示特定表达位置和生理功能。
HSP与具有不同功能的多种蛋白质在细胞中形成复合体,并
通过其形成和解离而参与有关蛋白质的折叠,亚基的形成、细胞内
的运输及降解等过程,从而调节靶蛋白的活性和功能,但又不参与
靶蛋白的组成,因此HSP又被认为是 “分子伴侣”(Molecular
Chaperone)
近年 HSP与肿瘤细胞关系密切,通过与原癌基因和抑
癌基因及基因产物的相互作用来调节肿瘤细胞的增殖。肿瘤细胞
具有无限增殖能力。肿瘤细胞的不断增殖,需要大量的HSP作为
“分子伴侣”来调节和稳定这一异常增殖过程。文献中报导HSP
在许多肿瘤中均有高表达凉孵L腺癌、肺癌、卵巢癌、神经母细胞癌
等,且在部分肿瘤中表达的量与恶性程度及转移、预后有关。
而各类型的HSP在大肠癌中的表达及意义,国内尚未发现相
关文献报导。国外文献亦报导较少。不同类型的HSP在大肠肿
瘤中的表达情况及与肿瘤的发生、发展及预后判断,尚不十分清
楚,故探讨HSP在大肠癌中的表达及与肿瘤的发生、发展及预后
判断浮一分重要的意义。
一f本实验应用免疫组化方法测定40例大肠癌组织及癌旁正常
粘膜组织的HSP的表达情况,并探讨其与大肠癌的发生、发展、预
后及生物学行为的关系。
·1 ·
实验材料
随机收集1999一2000年大肠癌患者标本存档蜡块40例,其
中32例选自于中国医科大学附属第二临床医院内窥镜中心,应用
PENTAXEC-3840肠镜取材的病例标本。8例选自沈阳市第四
人民医院外科大肠癌手术后标本。40例标本分为两组,一组为大
肠癌组织取材标本;另一组为同一大肠癌患者距癌组织10一15厘
米正常癌旁粘膜组织取材。40例患者中,男23人,女17人,年龄
31一86岁,平均59.412.74。其中直肠癌22例,结肠癌18例,所
有病例均经病理学证实诊断为大肠癌患者。所有病例均未接受术
前放疗、化疗。
实验方 法
一、实验试剂
产品编号BM0364热休克蛋白60(LK一1),小鼠抗人;
BM0368热休克蛋白70;BA0369热休克蛋白90(x,山羊抗人。以上
产品均为Sigma公司产品,购于武汉博士德公司。
二、实验仪器
莱卡2135病理切片机,德国莱卡公司制造,德贝(DERBY)4
度冷藏冰箱,中国青岛德贝冰箱厂制造。日本OLPYOUSCH-
B145一T-2显微镜,日本OLPYOUS公司制造。染色缸数11,
三、标本制做
取存档蜡块80例(癌组织和癌旁正常粘膜组织各40例)用
莱卡2135病理切片机进行连续切片,厚4P,m,常规HE染色。
四、实验检测方法
采用免疫组织化学SABC法进行测定,光镜下观察。
五、结果判断及数据处理
根据阳性细胞占切片内全部肿瘤细胞或正常粘膜细胞的比例
将其分为(1)没有发现阳性细胞为(一);(2)阳性细胞25%
(+);(3)阳性细胞占25%一75%为(+十);阳性细胞75%为
(十++)。统计学处理采用r检验及Fishers检验。
实验 结 果
一、不同类型热休克蛋白表达的定位及阳性率。
大肠癌组织经免疫组化染色后,阳性颗粒呈浅黄色到棕黄色。
分别呈弥漫细颗粒状和弥漫粗颗粒状。三种HSP阳性表达产物
大多数位于胞浆,呈灶性或弥漫性阳性,仅4例呈胞浆与胞核同时
染色。癌旁正常粘膜三种HSP仅少数细胞呈低水平表达,HSP60,
HSP70,HSP90。在癌组织中阳性率分别为57.50%,62.50%,80.
00%,而癌旁正常组织三种HSP的阳性表达率分别为17.50%a,
12.50%,20.00%。三种HSP在癌组织中阳性表达率与在癌旁正
常粘膜组织中阳性表达率均有显著性差异(P0.01),而HSP90a
与HSP60在癌组织中阳性表达率亦有显著性差异(P0.0
本人在医药行业摸爬滚打10年,做过实验室QC,仪器公司售后技术支持工程师,擅长解答实验室仪器问题,现为一家制药企业仪器管理。
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