镍铁氢化酶活性中心结构、催化机理及化学模拟.pdfVIP

维普资讯 第 1期 无 机 化 学 学 报 Voll8．No 2002年 1月 CHINESEJOURNALOFINORGANICCHEMISTRY Jan，2002 镍铁氢化酶活性中心的结构、催化机理及化学模拟 赵 斌 程 鹏 (南开大学化学系，天津 300071) 镍铁氧化酶具有催化分裂重组氢分子的功能，由于其独特的活性中心结构和催化性能及方便、廉价利用氢能源的前景，引 起生物学家和化学家的关注，他们对镍铁氢化酶活性中心结构、催化机理及化学模拟做了深^细致研究，本文对此做系统概述 和 结 。 关键词 镍铁氢化酶 活性中心结构 催化机理 化学模拟 分类号 0629 8 06l4 8 氢化酶 (Hydrogenase，简称 H2ase)是存在于厌氧 配位，另外三个配体只知是非蛋白配体，现在的问题 微生物中的一类酶，其催化作用是可逆分裂重组氢 是：其一，未知金属原子是什么?是否就是所推测的 分子 (反应为 H2≠ 2H +2e) Zl。H2ase可以分为 Fe?其二，另外三个配体是什么? NiFeSe、NiFe、仅含 Fe和不含金属四类，其中．人们 1．1 光谱实验结果 对NiFe氢化酶的研究最为广泛和深入，迄今为止， 1．1．1 x射线反常色散谱 活性中心结构已基本弄清楚，对其催化机理也提 出 通过原子吸收谱 (AAS)、EPR谱和诱导耦合等 很多合理方案，但还有待进一步确证。在化学模拟 离子体 (ICP)分析，表明 N【iFe]Hase中有一个 N， 方面．虽做了大量研究，也取得了很多成果，但要达 12(±1)个 Fel一I，晶体结构解析表明 11个 Fe分散 到利用类似结构的功能模拟配合物通过光作用产生 在 3个 F【eS]分子簇中，那么剩下的第十二个Fe可 氢能源 I的目的，还有很长的路要走。本文介绍了 能就是 Ni附近的那个神秘金属原子。为了证实这个 国际上对 NiFe氧化酶的活性中心结构 、催化机理及 猜想，利用单晶x射线衍射在Fe吸收边缘 (见图 1， 化学模拟研究的最新成果 。 ：0．1733nm，^=0．1750nm)两侧所采的数据，绘 eIec㈣【 i， 1 N【iFe】Hase活性中心结构 — 二== 自70年代末发现 H：ltse以来，科学家们采用电 一一一— ==— 一 一 = 核双共振 (ENDOR)、电子顺磁共振 (EPR)、X射线吸 ～ ＼ 、 ／ ~11．I—I 收谱 (XAS)、穆斯堡尔谱 (Mossbauer)等研究方法，为 弄清活性 中心结构进行 了大量探索 。1995年 y ： Volbeda等人 对 D．g~ga,s菌 的NiFe氢 化酶 0285 Fin单晶解析表明：活性中心结构不仅含Ni．而且在 离Ni0．