Nir2碳端结构域的晶体结构.pdfVIP

2009年 11月 四川大学学报 自然科学版 Nov ．2 009 第46卷第6期 Jour na l of Si c hu an Uni ve r s i t y Nat ur al Sc i e nce Edi t i on V01 ．46 No ．6 doi ：103969 ／ ．i s sn ．0490—6756 ．2009 ．06 ．058 Ni t 2碳端结构域的晶体结构 俸婷婷 ， 李 灵1，宋 旭 1 ， 杨元德2 1．四川大学生命科学学院四川省分子生物学与生物技术重点实验室，成都6 10064# 2 ．纽维娅有 限公司，武汉430070 摘 要：Ni r 2蛋白具有 多个结构域，在生物体中可能发挥 多种生理功能．通过MAD软件对大 肠杆菌BL21 pl ys 原核表达的Ni r 2 蛋白碳端进行的晶体结构分析结果显示，硒蛋氨酸取代 蛋 白晶体及未取代蛋 白晶体 同属空间群P2 12。2 1 晶胞参数a一109．46 8 A，b 120．621 A，C 7 0．3 15 A，a B 7—90。 ，分辨率分别为2．2 A和2 ．7 A．一个不对称单位含有三个分子， 含水量为48 ％．Ni r 2蛋 白碳端由C片层和N片层构成，其 中C片层与钙ATPa se 的催化区域 P相似 ，N片层为许多不相关的功能性蛋白所共有 ．研究证 明二者之间的静电作用是影响 Ni r 2蛋白碳端与Pyk2 FERM区域结合的主要因素． 关键词：Ni t 2 蛋白碳端结构域；晶体 结构；静电作用；MAD 中图分类号：Q6 文献标识码 ：A 文章编号：04 90—6756 2009 06—1887—07 Th e st r uct ur e of Ni r 2 C- t er mi na l domai n cr ys t a l FENGTi ng—Ti n91，Li Li n9 1，SONGXul ，YANGYuan—De2 1 ．Bi o l ogy of Li f e Sc i en ces ，Si c hua n Uni ve r s i t y ，Ch en gdu 610064，Chi n a ； 2 ．Nuvea Comp any ，Wu han 4 30070，Chi n a Abst r act ：Ni r 2 i s a mul t i pl e—domai n pr ot e i n an d may pl ay s ever al b i ol ogi c a l r ol es ．The c r y st al s t r uct ur e i s s ol ved by us i ng MADme t hod of Ni r 2 C- t er mi nal domai n over exp r es s ed i n b ac t er i a Ecol i BL2 1 plys ． Bot h unsubst i t ut ed and Sel enomet hi oni ne- subst i t ut ed cr y st a l s bel ong t o space gr oup P2l 2l 2l a 109．46 8 A，b 120