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生化及分子生物学复习资料（15天30题） 一、蛋白质结构与功能 本章重点： 1、氨基酸的结构及通式、名称、分类； 2、蛋白质的各级结构特点及功能特点； 3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性； 习题：1、生物的不同层次结构？ 答：环境小分子——小分子前体——大分子——大分子复合物——超分子结构——细胞器——细胞——组织——器官——生物机体 2、α-螺旋的结构特点 多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 α-螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。其结构特征为： （1）几乎都是右手螺旋； （2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基， 每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm； （3）螺旋以链内氢键维系。 3、变性蛋白质的性质改变 ①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 ②硫水侧链基团外露。 ③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 ④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。 4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？ 答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。 蛋白质一、二、三、四级结构；β-折叠、α-螺旋 二、核酸结构与功能 本章重点： 1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）； 2、核酸的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点； 3、核酸的理化性质，变性、复性； 4、核酸的测序方法及原理。 习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？ （1） 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟； （2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3’，5 ’ －磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直； （3） 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）； （4） 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度。 2、末端终止法测序的基本过程 （1）平行进行四组反应，每组反应均使用相同的模板，相同的引物以及四种脱氧核苷酸； （2）在四组反应中各加入适量的四种之一的双脱氧核苷酸，使其随机地接入DNA链中，使链合成终止，产生相应的四组具有特定长度的、不同长短的DNA链； （3）这四组DNA链再经过聚丙烯酸胺凝胶电泳按链的长短分离开； （4）经过放射自显影显示区带，直接读出被测DNA的核苷酸序列。 3、化学降解法测序的基本过程 答：首先对待测DNA末端进行放射性标记，再通过5组（也可以是4组）相互独立的化学反应分别得到部分降解产物，其中每一组反应特异性地针对某一种或某一类碱基进行切割。因此，产生5 组（或4组）不同长度的放射性标记的DNA片段，每组中的每个片段都有放射性标记的共同起点，但长度取决于该组反应针对的碱基在原样品DNA分子上的位置。此后各组反应物通过聚丙烯酰胺凝胶电泳进行分离，通过放射自显影检测末端标记的分子，并直接读取待测DNA片段的核苷酸序列。 核酸的一、二、三级结构；DNA变性（复性）、增色（减色）效应 三、酶 本章重点： 1、酶催化作用的特点及机理； 2、维生素与辅助因子，以及相应的缺乏症； 3、米氏方程及抑制作用下的酶动力学； 4、影响酶活性的因素及机理。 习题：1、酶催化作用特点？ 一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。 特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活；4.催化活性受到调节和控制；5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白＋辅助因子） 2、影响酶活性的因素主要有哪些？ 答：温度、pH值、底物浓度、抑制剂、激活剂、时间、辅助因子、酶量 3、根据生活常识设计加酶洗衣粉，需要添加哪些酶？ 答：（1）碱性蛋白酶，水解血渍、奶渍等蛋白类污垢；（2）碱性脂肪酶，水解猪油等油类污垢； （3）碱性淀粉酶，水解稀饭、土豆泥等淀粉类污垢；（4）碱性纤维素酶，水解棉织物表面因多次洗涤而在主纤维上出现的微毛和小绒球，使织物鲜艳柔软。 酶；维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原 四、生物氧化与氧化磷酸化 本章重点： 1、生物氧化的特点； 2、线粒体结构特点，电子传递链结构组成； 3、电子沿呼吸链传递的历程； 4、化学渗透学说； 5、影响