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第二节 酶促反应动力学 一、酶促反应 1913年，Michaelis和Menten根据Henri等提出的酶-底物复合物学说，用简单的快速平衡或准平衡概念推导了单底物的酶促反应方程，即米-曼氏方程（Michaelis-Menten equation）。酶促反应可表示为： k1 k2 E + S ES E + P k-1 酶 底物 酶-底物复合物 酶 产物 根据公式进行推导，反应速率（V0或v）与底物浓度[S]、酶浓度[E]和产物浓度[P]的关系如下： 式中Vmax为最大反应速率。这一公式与根据快速平衡学说推导的米-曼氏原始方程形式相同，区别在于用米氏常数Km取代了复合物ES的解离常数Ks，因此仍称为米-曼氏方程。 二、Km与Vmax （一）Km 若v=0.5Vmax，则Km=[S]，可见Km值等于酶促反应的初速率为最大速率Vmax一半时的底物浓度。Km值一般在10-6～10-2mol/L之间。Km只与酶的性质有关，而与酶