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Mini-Review 小型综述
微生物学报 A cta M icrobiolog ica Sinica
5 1 (7 ):85 1 － 857 ;4 July 20 11
ISSN 000 1 － 6209 ;CN 11 － 1995 / Q
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改良毕赤酵母分泌表达外源蛋白能力的研究进展
1 1 ，2 1*
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关波 金坚 李华钟
1 2
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江南大学 工业生物技术教育部重点实验室 医药学院 无锡
: (Pichia p astoris )
摘要 巴斯德毕赤酵母 由于能高效表达正确折叠加工的外源蛋白而成为目前最具应用前景
。 ，
的表达宿主 但随着对大量不同外源蛋白在毕赤酵母中分泌表达的研究发现 并不是所有蛋白均能高效分
， 。 ，
泌表达 这严重限制了毕赤酵母这一表达系统的推广应用 相关研究发现 外源蛋白在内质网中的聚集是限
，
制酵母分泌表达外源蛋白的主要因素 因此近年来开始尝试通过基因操作改良毕赤酵母表达外源蛋白的能
。 。
力 本文综述了这一领域的研究进展
: ， ， ， ，
关键词 巴斯德毕赤酵母 外源蛋白 分泌表达 折叠加工 未折叠蛋白响应
中图分类号:Q8 14 文献标识码:A 文章编号:000 1-6209 (20 11)07 -085 1-07
毕赤酵母作为目前广泛用于表达外源蛋白尤其 已有的研究主要关注于外源蛋白的分泌表达与
［4］ ［5］
， : ， RNA
是人源蛋白的重要宿主 拥有诸多优点 相比哺乳动 基因拷贝数 信使 含量 等因素之间的关
， ， 。 ，
物细胞 毕赤酵母的培养方式更简便 线性化的外源 系 然而最近的研究发现 外源蛋白的分泌表达量
DNA 通过同源重组的方式可以高效整合到酵母基 低往往是其在内质网中的聚集造成的［6］。通过采
，
因组中获得稳定遗传的菌株 并且通过高密度培养 用不同启动子或增加基因拷贝数的策略来增强毕赤
;
可以大幅提高蛋白表达量 毕赤酵母本身是真核生 ，
酵母表达外源蛋白 相当含量的外源蛋白仍然滞留
［7］
，
物 表达蛋白能够经过正确折叠和翻译后修饰而具 在胞内而未被分泌表达 。 大量研究结果
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