渗透休克法提取重组青霉素G酰化酶和酶学性质研究.pdfVIP

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2015-07-27 发布于安徽
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渗透休克法提取重组青霉素G酰化酶和酶学性质研究.pdf

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26 5 () ol. 26No.5 2010 9 Journal of Fujian Normal University ( Natural Science Edition) Sept .2010 : 1000-5277( 2010)05-0072-05 渗透休克法提取重组青霉素G酰化酶及酶学性质研究 1,2 1 2 蒋咏梅 , 章文贤, 魏东芝 ( 1. , 350108; 2. , , 200237) : 为简化后期提取工艺, 采用渗透休克法提取基因工程菌重组霉素G 酰化酶, 回收率92. 4% 的酶蛋白释放到胞外, 纯度达80%, 比酶活26.4 / . 酶学性质研究表明, 的最适作用和温度分别 U mg KcPGA pH 为pH 7～9 和50 ℃, 在pH 5. 0～8.0 和低于40 ℃的范围较稳定. : 霉素酰化酶; 渗透休克; 酶学性质 G : Q814. 1: A Properties of Recombinant Penicillin G Acylase Extracted from Escherichia coli by Osmotic Shock 1, 2 1 2 - , - , - JIANG Yong mei HANG Wen xian WEI Dong zhi ( 1.College of L if e Sciences Fuj ian Normal University Fuzhou, , 350108, China; 2.Institute of New w orld Biotechnology , E ast China University of Science and echnology Shanghai, 200237, China) : , - Abstract T o simplify the purification process an extract method of osmotic shock was used to seperate penicillin G acylasefrom E. coli. 92. 4% of PGA was released to the buffer solution, thepurity and specific enzyme activity reached 80% and 26.4 U/ mg, respectively. The optimum reaction temperature and pH of KcPGA were 50 and pH 79, and it was stable at 40 and pH 5.08.0. Key words: penicillin G acylase; osmotic shock; character of