幽门螺杆菌外膜36kDa蛋白重组表纯化和初步鉴定.pdfVIP

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2015-08-07 发布于安徽
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幽门螺杆菌外膜36kDa蛋白重组表纯化和初步鉴定.pdf

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·1894· Preventive 现代预防区学2008年第35卷第10期Modem 文章编号：1003—8507(2008)10—1894—04中图分类号：R377；R35文献标识码：A 【实验技术及其应用】幽门螺杆菌外膜36kDa蛋白重组表达、纯化及初步鉴定鞠小丽，邵世和，郝渭滨，董苏荣，崔蕾蕾摘要：研制H．pylori疫苗的新途径。[方法]培养和收集H．pylori blot检测表达蛋白。 B12l后IPTG诱导表达。经SDS—PAGE鉴定、镍亲和层析纯化、Westem(结果]测序分析表明，插入的基因片断为987 r)约为36kDa，并显示具有良好的抗原性。SDS—PAGE检 bp。表达的蛋白的相对分子质量(M blot检测表达蛋白具有良好的抗原活性。测表明，表达置占细菌总蛋白的37％，镶亲和层析纯化率约92％。Western 36 【结论]成功克隆了外膜蛋白OMPkDa的编码基因，其表达产物0MP36有望成为新的Hp疫苗候选分子。为H．PY— lori疫苗的研制和试剂金的开发奠定了良好的基础。关键词：幽门螺杆菌；外膜蛋白；基因表达；蛋白纯亿 EXPRESSION．PURnlICATIONANDPREL耵垤INARYIDENTIFICATlONOF36KDAoUTER MEMBRANEPROTEINFROMHELICOBACTERPYLoRI-，U 0 D形ei— Xiao—li，5曰AShi一|Ize，HA Medical bin，et of of 02．(DepartmentMicrobiology，SchoolTechnology，Jian庐u 212003。China) 、 Abstract： estabhshthe of36kDaoutermembranefromstrainNC代11637of [Objective]Toexpressionsystem protein NCTCl of to thenewroutefor vaccineof 1637strain wer@ explore develop H．pylori．[Methods]The H。pylori H．pylori，and Wfi8 were PCR．The were cuhuredand DNA the collected，whoseextracted，andgenesegmentsamplifiedby genesegments Tcarrierand the wereclonedinto recombina- clonedto PET32a(+)，followed