S构型转化对卵白蛋白微观结构影响.pdfVIP

第31卷，第12期 光谱学与光谱分析 201 and Dlecembcr，2011 1年12月 Spectros∞pySpcctralAnalysis S一构型转化对卵白蛋白微观结构的影响 黄 群1’2，马美湖H，蔡朝霞1，罗章1’3，黄 茜1，孙术国1’2 1．国家蛋品加工技术研发分中心，华中农业大学食品科学技术学院，湖北武汉430070 2．吉首大学食品科学研究所，湖南吉首416000 3．西藏农牧学院食品科学学院，西藏林芝860000 自蛋白微观结构的影响。结果显示，不同诱导时间处理的卵白蛋白二级结构的a-螺旋，p折叠，p转角和无 规卷曲之间相互转化，旷螺旋略有减少，p折餐相应增加，分子有序性提高；孓构型转化后卵白蛋白晶体结 构增加，72h处理后结晶区最大，说明蛋白结构的有序性提高。与CD分析结果一致；卵向蛋白的表面疏水 性随诱导时间的延长而增强，72h处理后达到最大值；s构型转化使卵白蛋白分子表面具有紫外吸收的芳 香氨基酸残基包埋于分子内部，导致最大紫外吸光值随诱导时间的延长而下降。研究表明，卵白蛋白的微观 结构变化与s构型转化有关。 关键词s构型转化；卵白蛋白；圆二色谱；X射线衍射；ANS荧光探针；紫外光谱 中图分类号：Q632文献标识码：A ‘DOI：10．3964／j．issm1000_0593(2011)12—3319-04 白蛋白新产品提供新的途径。 引 言 1实验部分 卵自蛋白，又称卵清蛋白，占蛋清蛋白54％～63％，为 单体、球状磷酸糖蛋白，相对分子质量43．okDa，等电点 1．1材料与仪器 4．5，由385个氨基酸残基组成，其中50％以上为疏水氨基 当日产鲜鸡蛋(武汉九峰山养鸡场)，SC勉oBc高速冷 1—4LD真空冷冻干燥 酸[1一]。经o．195啪分辨率的晶体结构测定，卵白蛋白为7冻离心机(日本日立公司)，ALPHAL 啪×4衄×5衄的椭圆形状，几乎所有的多肽链由已知的 D8多功能X射线衍射仪(德国布鲁克公司)， 二级结构组成[3]。自然卵白蛋白(N-卵白蛋白)在禽蛋贮藏或公司)，Bruker 孵化期间转化为热稳定形式，涮th将其命名为S卵自蛋 Ⅱ’．540l荧光分光光度计(日本日立公司)，Du700紫外／可见 白n+7]。研究表明，S卵白蛋白为^卜卵向蛋白的构象异构体，光分光光度计(美国贝克曼库尔特有限公司)等。 1．2卵白蛋白的制备 而非化学改性衍生物L8．9]。Srnith报道忖卵白蛋白町在碱性 条件下热处理而人工诱导制备s卵白蛋白，在s构型转化进 1．2．1N_卵白蛋白的制备 C卜6B离子交换法制备[13]。当日 程中分子特性与功能性质发生相应变化【l¨21。许多研究者对 采用DEAEsep}1arose rnL nⅡno卜 nlL)中加入600pH7．5，含有10 S卵白蛋白进行了研究，主要集中于形成途径与机理、影响 产蛋清(约300 Tris^HCl缓冲液，4℃搅拌 因素及疏水性、凝胶特性等部分理化性质，未见孓构型转化 L一1巯基乙醇的50姗。卜L_1