Complexin 蛋白的研究进展.pdf

生理科学进展#$$ 年第UI 卷第 期 ·UX ! · !#$%’() 蛋白的研究进展 ! ! # ! 刘晨曦 任 玲 陈红印 秦玉川 ! # （中国农业大学农学与生物技术学院，北京 !$$$% ；中国农业科学院生物防治研究所，北京 !$$$’!） 摘要 细胞中囊泡释放过程的()*+, 假说认为()*+, （(-./0.1 )21345.267.186891 :1;:8381 =/:8-; ?-318; 7337@461;3 ?-318; ?1@13-? ）复合体是在突触囊泡和突触前膜融合过程中的基本元件。在这 个过程中，还有许多蛋白质分子参与调控，如目前认为作为钙感受器的(5;73-37A68; ，调节(5;37B2 8; 结合状态的;(1@!，与)(C 一起调节()*+, 复合体解聚的7.472()*D ，以及能与7.472()*D 竞 争结合()*+, 复合体的E-6.1B8; 。本文就E-6.1B8; 的研究状况作一介绍。 关键词 ()*+, 复合体；E-6.1B8; 蛋白；神经递质 中图分类号 F!’% 在神经系统中，神经细胞之间以突触形式联系 或:5;73-0?118; ，G*HD ），也叫2()*+, 。在突触 在一起，信息的传递则是通过在突触前膜释放神经 前膜上有一个异源二聚体， 32()*+, 。它由两个蛋白 递质，在突触后膜上的感受器与神经递质结合，将信 组成，即突触前膜列阵蛋白（(5;37B8; ）和突触相关 号传递到下一个神经元。目前神经递质释放的机制 蛋白 （:5;73-:-67. 7::-@87319 ?-318; -= #I JK ， 是研究的一个热点。 ()*D2#I ）。前者是一个通过 E 端定位于突触前膜 自上世纪%$ 年代以来，科学家们根据各种实验 上的膜蛋白，后者是一个通过棕榈酰化的脂肪酸链 结果，经历了几次修改，提出了一个关于神经递质释 定位到突触前膜上的（图! ）。在突触前膜上的动作 放的模型：()*+, （(-./0.1 )21345.267.186891 :1;:82 电位引起突触前膜内的钙离子浓度剧增前，32 381 =/:8-; ?-318; 7337@461;3 ?-318; ?1@13-? ，()*D ()*+, 和2()*+, 通过形成一个可逆的由四条7.2 受体）假说。这个假说认为，在神经元轴突末端有 47 螺旋链组成的复合体而结合在一起。当钙信号 一个通过疏水性 E 端锚定在突触囊泡上的蛋白囊 到达后，使()*+, 变成一个稳定的、抗(K( 的复合 泡相关膜蛋白 （ 体。这个复合体形成时释放大量能量， 1:8@.1 7::-@87319 6160?7;1 ?-318;