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温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究

第 卷第 期 原 子 与 分 子 物 理 学 报 , 20 2 Vol.20 № .2 年 月 , 2003 2 CHINESEJOURNALOFATOMICANDMOLECULARPHYSICS A r. 2003 p 文章编号: ( ) 1000-0364200302-0211-08 温度对胶原蛋白结构影响的二维红外相关光谱的研究✷ ✷✷ 1 2 2 3 1 肖和兰 ,孙素琴 ,周 群 ,庞小峰 ,蔡国平 ( 清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家实验室,北京 ; 1. 100084 清华大学化学系分析中心 生命与健康分析化学实验室,北京 ; 2. 100084 成都电子科技大学 生命科学与技术学院,成都 ) 3. 610028 摘要:采用傅立叶红外光谱法( )和二维相关分析( )技术研究了胶原蛋白在加 FTIR 2D CorrelationAnalsis y 热( )条件下构象变化的规律。结果表明:二维相关分析能提供由温度变化引起的蛋白构象变 15࠷ ~95࠷ 化过程中分子结构动态变化的微观信息,为揭示胶原蛋白的结构特征和变温微扰引起的结构变化机理提 供了一些有意义的实验依据和初步的理论分析。 关键词:胶原蛋白;傅立叶变换红外光谱;二维相关分析 中图分类号: , 文献标识码: O561.3Q51 A 相互错开 /分子,平行排列并以共价交联结合为 1 引言 14 胶原微纤维,进而形成不同粗细的胶原纤维。与人 胶原蛋白是重要的细胞外间质成分,主要存在 们熟知的以胶体溶液态存在的各种球蛋白和酶蛋 于细胞之间,连接着各细胞、组织和器官,并且是疏 白很不相同,特殊的胶原蛋白分子结构和胶原纤维 松结缔组织(如皮肤,皮下结缔组织等)和致密结缔 的超分子结构,使之表现出许多典型的固体凝聚态 组织(骨,软骨,牙齿,角膜等)的主要成分。胶原蛋 特性,并成为研究生物高聚物结构与功能特性的理 白是动物体内含量最丰富的蛋白,约占人体蛋白的

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