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《C-Terminus-Mediated Voltage Gating of Arabidopsis Guard Cell Anion Channel QUAC1》.pdf
MolecularPlant ·Volume6 ·Number5 ·Pages1550-1563 ·September2013 RESEARCHARTICLE
C--Terminus--MediatedVoltageGatingof
ArabidopsisGuardCellAnionChannelQUAC1
PatrickMumm。--,DennisImes。--,EnricoMartinoia,KhaledA.S.AI-Rasheid,‘DietmarGeiger.-,
lreneMartenaandRainerHedricha
aInstituteforMolecularPlantPhysiologyandBiophysics,UniversityofWCirzburg,Julius-von—SachsPlatz2,D·97082WQrzburg,Germany
b InstituteofPlantBiology,UniversityofZ0rich,Zollikerstrasse107,Z~rich,Switzerland
cKingSaudUniversity,ZoologyDepartment,CollegeofScience,POBox2455,Riyadh 11451SaudiArabia
ABSTRACT AniontransportersinplantsplayafundamentaIroleinvolumeregulationandsignaling.Currently,two
plasmamembrane.1ocatedanionchannelfamilies-- SLAC,SLAH andALMT.一areknown.AmongtheALMTfamily,the
root.expressedALuminium.activated Malate Transporter1wasidentified bycomparisonofaluminum ·tolerantand
A13..sensitivewheatcultivarsandwassubsequentlyshowntomediatevoltage-independentmalatecurrents.1ncon-
trast,ALMT12/QUAC1(QUicklyactivatingAnionChannel1)isexpressedinguardcellstransportingmalateinanAI+-
insensitiveandhighlyvoltage-dependentmanner.Sofar,noinformationisavailableaboutthestructureandmechanism
ofvoltage-dependentgatingwiththeQUAC1channelprotein.Here,weanalyzedgatingofQUAC1-typecurrentsinthe
plasmamembraneofguardcellsandQUAC1.expressingoocytesrevealingsimilarvoltagedependenciesandactivation—
deactivationkinetics.Intheheterologousexpressionsystem.QUAC1waselectr0physiologicallycharacterizedatincreas-
ingextra.andintracellularmalatec0ncentratiOns.Thereby,malateadditivelystimulatedthevoltage·dependentQUAC1
activity.InsearchofstructuraIdeterminantsofthegatingprocess.wecouldnotidentifytransmembranedomainscom-
monforvoltage.sensitivechannels.However,site.directedmutationsanddeletionsattheC.terminusofQUAC1resulted
Inalteredvoltage-dependentchannelactivity.Interestingly,thereplacementofasingleglutamateresidue.whichiscon-
servedinALMTchannelsfrom di仟er
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