生物化学第一章蛋白质.ppt

根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有α-螺旋结构(α-角蛋白)和β-折叠片层结构(β-角蛋白)两种类型。 α-角蛋白胱氨酸含量丰富，故二硫键含量特别多，在蛋白质肽链中起交联作用，因此α-角蛋白化学性质特别稳定，有较高的机械强度，如羊毛、角、蹄、甲的蛋白质胱氨酸含量高达22%。β-角蛋白不含胱氨酸，但甘氨酸、丙氨酸和丝氨酸含量很高，如蚕丝丝心蛋白。 α-角蛋白，如头发，暴露于湿热环境中几乎可以伸长一倍，冷却干燥后又收缩到原来的长度。β-角蛋白则无此变化。 （2）胶原 胶原是细胞外基质的一种结构蛋白质，多糖蛋白，呈白色，含有少量的半乳糖和葡萄糖，是细胞外基质的主要成分，约占胶原纤维固体物的85%。 胶原蛋白是动物体中普遍存在的一种大分子蛋白，主要存在于动物的结缔组织（骨、软骨、皮肤、腱、韧等）中，占哺乳动物体内蛋白质的25%～30%，相当于体重的6%。在许多海洋生物，如鱼类的皮，占其蛋白质含量甚至高达80%以上。 对机体和脏器起着支持、保护、结合以及形成界隔等作用。除了生物力学方面的以外，还具有诸如信号转导、生长因子与细胞因子的运输等功能。 胶原蛋白种类较多，常见类型为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型，胶原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，比如低抗原性、在体内易被人体吸收、能促进细胞成活与生长、促进血小板凝结等在食品、医药、组织工程、化妆品等领域获得广泛的应用。 由于氨基酸组成和交联度等方面的差异，使得水产动物尤其是其加工废弃物—皮、骨、鳞中所含有的丰富的胶原蛋白具有很多牲畜胶原蛋白所没有的优点，如一定的凝胶性、高度的分散性、低粘度性、吸水性、持水性以及乳化性等。 另外人们发现来源于海洋动物的胶原蛋白在一些方面明显优于陆生动物的胶原蛋白，比如具有低抗原性、低过敏性、变性温度低、可溶性高、易被蛋白酶水解等特性。因此水产胶原蛋白可能逐步替代陆生动物胶原蛋白。 三、蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构是指多肽链中所有原子和基团的构象。它是在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的，包括所有主链和侧链的结构。 三级结构是有生物活性的构象或称为天然构象。通过肽链折叠使一级结构相距很远的氨基酸残基彼此靠近，进而导致其侧链的相互作用。 在三级结构中，通过氨基酸残基R侧链间的非共价键作用形成的紧密球状构象。二硫键是维持三级结构唯一的一种共价键，能把肽链的不同区段牢固的连接在一起，而疏水性较强的氨基酸则借疏水力、范德华力聚集形成紧密的疏水核，极性的残基以氢键和盐碱相结合。这些共价键虽然较微弱，但数目庞大，因此仍然是维持三级结构的主要作用力。 所有具有高度生物学活性的蛋白质几乎都是球状蛋白。三级结构是蛋白质发挥生物学活性所必须的。 球蛋白的一个共同特征是有表面和内部之分，并且通常为紧密的结构。在蛋白质序列中无法确定疏水性氨基酸的分布模式，但在三维结构中这类氨基酸多分布于分子内部。 肌红蛋白是一种氧结合蛋白，能结合氧分子便于氧在肌肉中扩散。海洋类哺乳类动物，如鲸、海豹能长时间潜水，其肌肉中肌红蛋白含量达8%，能储存大量氧气。 肌红蛋白分子由一条153个氨基酸残基的多肽链和一个血红素（亚铁血红素辅基）组成。分子呈紧密的扁球形。多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 肌红蛋白由8段α-螺旋构成一个球状结构，有8段α-螺旋区 ，每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。有1～8个螺旋间区 。 多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。 内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中。血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。 体内活性氧自由基具有一定的功能，如免疫和信号传导过程。但过多的活性氧自由基就会有破坏行为，导致人体正常细胞和组织的损坏，而肌红蛋白是富氧链蛋白，更容易遭到自由基的攻击。 遭到自由基的攻击从而引起多种疾病，如心脏病、老年痴呆症、帕金森病和肿瘤，与肌红蛋白被氧化存在着密切的关系。此外，更多活性氧自由基，使核酸突变，这是人类衰老和患病的根源。 四、蛋白质的四级结构 较大的球蛋白分子往往由两条或多条肽链组成。这些多肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基。亚基之间以非共价键相连。每个亚基都有自己的一、二、三级结构。 亚基的种类、数目、空间排布以及相互作用称为蛋白质的四级结构。蛋白质的四级结构不涉及亚基本身的结构。 亚基