大豆蛋白ACE制肽的酶法制备及分离纯化.pdfVIP

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  • 2016-01-27 发布于贵州
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大豆蛋白ACE制肽的酶法制备及分离纯化.pdf

大豆蛋白ACE制肽的酶法制备及分离纯化.pdf

大豆蛋白ACE抑制肽的酶法制备及分离纯化 摘 要 由蛋白酶在温和条件下水解大豆蛋白而获得的大豆短肽可通过抑制血管紧 张素转化酶(ACE)的活性而使血压降低,其食用安全性高,对高血压患者可 以起到降压作用。 本文首先利用胰蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、胃蛋白酶和碱性蛋白 酶水解大豆分离蛋白,进行大豆分离蛋白的酶解试验,预处理温度、反应时间、 加酶量等因素均对酶解液水解度产生影响。五种蛋白酶单一及复合酶的大豆蛋 白酶解产物对ACE活性有大小程度不同的抑制作用,对上清液进行ACE抑制 活性测定,其中以碱性蛋白酶水解物的ACE抑制活性最高达到45%,胃蛋白 酶次之,为40%。 Da、3KDa、1K 采用截留分子量10K Da的超滤膜对大豆蛋白多酶水解液 进行分级分离。不同蛋白酶解物配置相同浓度,样品分子量范围在1KDa以下 的多肽混合物的含量分别为碱性蛋白酶和胃蛋白酶总水解物的71.25%和 69.35%。不同分子量范围的水解物均对ACE活性有抑制作用,其ACE活性抑 制程度随分子量的减小而增大。分子量范围在1KDa以下组分对ACE的抑制效

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