基础生物化学第三章酶资料.ppt

第三章 酶(Enzyme) 第一节 酶是生物催化剂 一、酶的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂。 酶催化作用特点： 与一般化学催化剂相比，其共性有： 1、用量少而催化效率高； 2、不改变化学反应的平衡点； 3、可降低反应的活化能： 活化能：在一定温度下1mol 底物全部进入活化态所需要的自由能。 （二）、具高度专一性 一种酶只能催化一种或一类十分相似的反应。 底物（substrate ，S)：酶作用的物质。 绝对专一性：只作用一种底物。 相对专一性：作用于一类底物。包括键专一性和簇（基团）专一性。 立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。 （三）、酶易失活： 凡使蛋白质变性的因素都可使酶破坏, 酶在温和条件下作用。 （四）、酶活性受多种方式调控： 如：抑制剂、反馈抑制、酶原激活、激 素等。 （五）、有些酶的活性与辅酶、辅基 及金属离子有关。如除去，酶失活。 二、酶的化学本质及组成 （一）、酶的化学本质： 1、大多数酶是蛋白质： 有空间结构；两性性质；胶体性质；变性失活；可被蛋白酶分解；结晶；测序。 2、某些RNA具有催化活性,本质为RNA 的酶称核酶（ribozymes)。 （二）根据酶的组成分类： 1、单纯酶（简单蛋白质）： 其活性仅取决于其蛋白质结构。 如：蛋白酶、淀粉酶等。 2、结合酶：酶蛋白+辅因子=全酶 辅因子(cofacter)：热稳定的非蛋白小分子。 按分子组成： 金属离子：Mg2+、Mn2+ 小分子有机物：NAD + 、NADP + 按与酶的结合程度: 辅酶(coenzyme): 结合较松，可透析去除； 辅基(prosthetic grup)： 结合较紧，透析不易除去。 酶蛋白——负责专一性； 辅因子——负责电子、原子或基团转移。 同一辅因子可与多种不同酶蛋白结合，显示不同催化活性。 甘油醛-3-磷酸脱氢酶的结构域和辅酶 （三）按酶的分子特点分： 1、单体酶：一条肽链构成。 2、寡聚酶：几到几十个亚基（相同或不同） 组成。 3、多酶体系：几种酶彼此嵌合的复合体， 有利于一系列反应连续进行。 三、酶的分类与命名 （一）酶的分类 国际酶学委员会根据酶催化反应的类型分类： 1 、氧化还原酶 2、转移酶 3、水解酶 4、裂解酶 5、异构酶 6、合成酶 (1)氧化-还原酶 Oxido-reductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (4)裂解酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5)异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6)合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应： 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 酶的编号 EC 为 Enzyme Commision 酶学委员会缩写 （二）酶的命名 1、习惯命名：原则： 根据酶的底物命名： 如：淀粉酶、蛋白酶； 根据酶所催化的反应性质命名： 如：转氨酶； 综合上述两原则命名： 如：乳酸脱氢酶； 上述命名加酶来源或酶的其它特点： 如：胃蛋白酶、碱性磷酸酶。 2、国际系统命名法 每个酶有两个名称：系统名、惯用名 惯用名：简单、便于使用； 系统名：明确标明酶的底