生物化学蛋白质的三维结构.ppt

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第5章 蛋白质的三维结构 一、研究蛋白质构象的方法 抹香鲸肌红蛋白三维结构的x射线衍射研究 抹香鲸肌红蛋白三维结构的x 射线衍射研究 肌红蛋白分子中部分肽链的电子密度图 核磁共振法 肌红蛋白的一种二维氢谱 肌红蛋白血红素局部的结构 研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法 紫外差光谱 Tyr在pH6和pH13的吸收光谱 荧光测定 荧光分光光度计工作原理图 酪氨酸的吸收光谱 与荧光光谱 Trp、Tyr和Phe的荧光光谱 荧光测定的指标 荧光测定中猝灭剂的作用 荧光测定中荧光探针的作用 圆二色性Ⅰ 椭圆偏振和椭圆率 圆二色性Ⅱ 圆二色性Ⅲ 圆二色性Ⅳ 圆二色性Ⅴ 多聚赖氨酸不同构象的标准远紫外CD光谱 圆二色性Ⅵ 圆二色性Ⅶ 二、稳定蛋白质三维结构的作用力 稳定蛋白质三维结构 的作用力图示 稳定蛋白质三维结构 的几种键的键能 氢 键 范德华力 几种生物学上重要原子的范德华半径和共价键半径 疏水作用Ⅰ 疏水作用Ⅱ 胶束的形成Ⅰ 胶束的形成Ⅱ 疏水作用Ⅲ 20种常见氨基酸的亲水指数 盐 键 二硫键 三、多肽主链折叠的空间限制 完全伸展的肽链构象 几种不同的Φ角和ψ角 拉氏构象图 拉氏构象图 可允许的φ和ψ值 (拉氏构象图) 四、二级结构:多肽链折叠的规则方式 1.α螺旋(αhelix) α螺旋的各种图示 α螺旋顶面观 α螺旋中的氢键连接 α螺旋的偶极矩 影响α螺旋形成的因素Ⅰ pH对多聚赖氨酸和 多聚谷氨酸构象的影响 影响α螺旋形成的因素Ⅱ 不常见的螺旋类型 2. β折叠片(βpleated sheet) β折叠片(反平行) 平行和反平行的β折叠片 β折叠片 3. β转角(βturn) β转角 4. β凸起(βbulge) 5. 无规卷曲(random coil) 特定氨基酸出现在三种常见二级结构中的相对可能性 五、纤维状蛋白质 1. α角蛋白(αkeratin) 毛发的结构 毛发的结构 毛发的结构 毛发的结构 α角蛋白的若干性质 2. β角蛋白 堆积的β折叠片的三维结构 丝心蛋白层间距离示意图 蜘蛛泌(吐)丝 蜘蛛网丝的结构 3. 胶原蛋白 胶原纤维的结构 胶原蛋白Ⅰ 胶原蛋白中的几种特殊氨基酸 糖分子与5—羟赖氨酸的共价结合 胶原蛋白Ⅱ 胶原蛋白Ⅲ 原胶原分子的三股螺旋 赖氨酸之间的交联 4. 肌球蛋白 肌球蛋白(myosin ) 肌球蛋白模式图 肌球蛋白S1的结构 肌球蛋白模式图 肌球蛋白S1的结构 5. 原肌球蛋白 细肌丝中的原肌球蛋白 六、超二级结构和结构域 超二级结构 希腊钥匙结构名称的由来 超螺旋结构中两股α螺旋链的非极性边缘的疏水作用 βαβ单元中的右手交叉 结构域 结构域的分类 红氧还蛋白的单结构域即三级结构 己糖激酶的两个结构域 免疫球蛋白的多结构域 硫氰酸酶中两个相似的结构域 木瓜蛋白酶中两个不相同的结构域 七、球状蛋白质与三级结构 球状蛋白质的分类Ⅰ 球状蛋白质的分类Ⅱ 球状蛋白质的分类Ⅲ 马鞍形扭曲片 球状蛋白质的分类Ⅳ 反平行β桶 球状蛋白质的分类Ⅴ 球状蛋白质的分类Ⅵ 球状蛋白质的分类Ⅶ 球状蛋白质的分类Ⅷ Protein Knot type List of known knots Ⅰ List of known knots Ⅱ List of known knots Ⅲ List of known knots Ⅳ 球状蛋白质的特征 八、膜蛋白的结构 人血型糖蛋白的 一级结构和跨膜分布 细菌紫膜质在膜上的三重对称排列和跨膜的7个α螺旋 麦芽糖膜孔蛋白 脂锚定蛋白与脂连接的4种方式 硫醚异戊二烯化 膜内在蛋白加脂锚钩 九、蛋白质折叠 蛋白质的变性Ⅰ 蛋白质的变性Ⅱ 核糖核酸酶的变性与复性 蛋白质的折叠 计算机模拟蛋白质折叠 十、亚基缔合和四级结构 (有关四级结构的一些概念) 单体和原体 四级缔合的驱动力 亚基相互作用的方式Ⅰ 亚基相互作用的方式Ⅱ 对称的类型 亚基相互作用的方式Ⅲ 亚基相互作用的方式Ⅳ 亚基相互作用的方式Ⅴ 亚基相互作用的方式Ⅵ 烟草花叶病毒衣壳蛋白的螺旋对称 四级结构的对称性 四级缔合在结构和功能上的优越性 反平行β桶 桶内亲水,桶外疏水, 中间是亲水的孔道 a.N-豆蔻酰化 b.S-脂肪酰化 c.硫醚异戊二烯化 d.通过酰胺键与糖基磷酯酰肌醇上的乙醇胺连接 N-豆蔻酰化 S-棕榈酰化 蛋白质变性的实质是分子中的次级键被破坏,引起天然构象发生重大变化,但一级结构保持不变。蛋白质变性过程中,往往发生下列现象: 1.生物活性丧失:催化活性、运输功能、运动功 能、与其它物质结合的功能等丧失。 2.一些侧链基团暴露:结构变得松散。 3.一些物理化学性质改变:聚集、沉淀、粘度增 加、旋光及紫外吸收改变。 4.生物化学性质

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