第四章免疫球蛋白1摘要.pptVIP

1、什么是免疫球蛋白和抗体，如何产生的 2、抗体的基本结构和生物学活性和功能如何，二者的关系 3、各类免疫球蛋白的生物学活性与特点 一、免疫球蛋白的基本结构 四肽链结构 所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链（H）和两条轻链（L）。每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。 免疫球蛋白的基本结构 “Y”型，四肽链 重链 （5种: ?、?、?、?、?） 轻链 （2种: ??、??） 可变区 （V区） 超变区（HVR，3个， 又称CDR 互补决定区） 骨架区: FR（4个） 恒定区 （C区） 铰链区 可变区 根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区（V）和恒定区（C）。 比较不同抗体V区的氨基酸序列，发现VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化，这些区域称为高变区。三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位，该部位也称为互补性决定区 恒定区 （C区） 靠近C基末端的L链1/2和H链3/4或4/5处AA序列相对稳定的区域，称为恒定区（C区）。分别是CL和CH。 不同类Ig的重链CH长度不一，同一种属动物中，同一类别Ig分子C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。 不同型（κ或λ）Ig其CL长度基本一致。 IgG、IgA、IgD重链C区：CH1、CH2、CH3三个结构域； IgM、Ig