第三章蛋白质教案分析.ppt

第三章 蛋白质(Protein) 蛋白质最先来源于德语eiweiss stofe Protein源于希腊文的Proteios 1742年Beccari，将面粉团中淀粉用水洗去---“动物样”物质，构成人体。 1806年Vauqelin，大豆也含这种“动物样”物质。 1811年Gag-Lussac，建立碳、氢和氧的定量分析方法，动物组织中N含量较高。 1841年Liebig，在含氮量基础上能够确定不同食物蛋白质的营养价值。 1883年John Kjeldahl，定氮测定蛋白质含量。 1902年E.Fischer，测定了AA化学结构，肽键性质。 1881年Liebig学生C.Von Voit， 率先制定了人体蛋白质需要量，成年人每日118g。 1902年C.Von Voit学生W.O.Atwater，推荐每日125g。 1904年耶鲁大学R.H.Chitenden，每日仅需44g-53g。 1935-1955W.C.Rose，多种AA需要量。 蛋白质生理功能的认识 1878年Engers： “生命是蛋白体的存在形式，这种存在形式实质上就是在于把这些蛋白体的化学构成要素作经常自我更新。” “无论在什么地方只要遇到生命，我们总是与某种蛋白体相联系的；并且无论在什么地方只要我们遇到任何不处于解体过程中的蛋白体，那么我们必然看到生命的表现。” “如果有一天用化学方法制造蛋白体成功了，那么他们一定会显示生命现象和实行新陈代谢，虽然可能是微弱的和短暂的。” ---指出生命与蛋白质的关系，预言可用化学方法合成蛋白质 1927年，证明了酶是一种蛋白质。 上世纪50年代，J.B.Summermi 描述胰岛素的AA顺序时获得了一个重大发现。 其他研究，DNA、RNA和蛋白质之间的相互关系。 1953年F.Crick和J.Watson描述了DNA的分子结构。 科学家们逐渐阐明了细胞如何建造具有特定氨基酸顺序的特定蛋白质。 现在，人类基因框架图----人类第一次从分子水平阐述人的生命现象。 后基因组时代(蛋白质组时代)随着来临，蛋白质研究将成为21世纪生命科学研究的中心内容。 一、蛋白质的组成 蛋白质是人体氮的惟一来源。 蛋白质含N约16％。 N/g =6.25g蛋白质(即100÷16)，折算系数=6.25。 测定生物样品中含N量→蛋白质含量 样品中蛋白质百分含量(g％)＝每g样品中含N量(g)×6.25×100％ 二、蛋白质的分类 化学组成、形状、溶解度 (一)按化学组成分类 单纯Pr:只由AA组成， 水解终产物只是AA； 结合Pr:单纯Pr+非Pr(辅基), 水解终产物:AA+辅基。 1.单纯蛋白质 按其溶解度、受热凝固性及盐析等物理性质 清蛋白 球蛋白 谷蛋白 醇溶谷蛋白 鱼精蛋白 组蛋白 硬蛋白 (1)清蛋白与球蛋白： 动植物组织及体液中，乳、蛋清、血浆,乳清蛋白与乳球蛋白、蛋清蛋白与蛋球蛋白、血清清蛋白与血清球蛋白等。 溶解度差别大，盐析法使之分离。 甘氨酸：清蛋白含量很低或缺乏， 球蛋白一般都含有。 (2)谷蛋白与醇溶谷蛋白： 谷类种子，重要的植物Pr，面筋主要成分。 1）谷蛋白： 米精蛋白（大米）、麦精蛋白（小麦）、玉米谷蛋白（玉米） 含谷氨酸，精氨酸，脯氨酸。 2）醇溶谷蛋白： 大麦胶蛋白、麦胶蛋白和玉米胶蛋白。 含谷氨酰胺(40％)，水解时生成谷氨酸→制造味精(含谷氨酸钠95％左右)。 含脯氨酸，缺乏赖氨酸。 (3)鱼精蛋白和组蛋白： 碱性、分子量小、结构比较简单。 含精氨酸、组氢酸。 与核酸结合成为核蛋白存于动物体内，是构成细胞核成分的主要蛋白质。 鱼精蛋白：分子量最小，存在于鱼的精子(如鲱鲜精蛋白、鲑精蛋白)、鱼卵及动物的脾、胸腺等组织中；不含硫元素。 组蛋白：分子量比鱼精蛋白稍大，存在于胸腺及红细胞中；不含色氨酸，蛋氢酸与胱氨酸也较少。 (4)硬蛋白： 溶解度小、性质稳定、不易被消化。 是具有支持和保护作用的纤维状Pr 胶原、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白 1)胶原： 结缔组织、皮肤、骨 骨骼→盐酸浸泡→骨中矿物质被溶解→胶原，用水煮沸→白明胶。 含大量的羟脯氨酸。 2)弹性蛋白 弹性组织如韧带、血管、腱， 水煮不能变成白明胶。 3)角蛋白 角、指甲、毛、发、皮肤角质层 含有大量的胱氨酸。 4)丝蛋白 某些昆虫(蚕、蜘蛛)丝囊所分泌， 是丝蛋白纤维主要成分。 2.结合蛋白质 按辅基不同，分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、色蛋白5类。 (1)核蛋白： 单纯Pr+核酸 存在： 动、植物细胞核和细胞浆中。 细菌、病毒、噬菌体（烟草斑纹病毒--纯粹的核蛋白） 在遗传及蛋白质生物合成过程中起决定性作用。 (2)糖蛋白： 以糖