生物化学-蛋白质解析.ppt

共价键 次级键 化学键 肽键 一级结构 氢键 二硫键 二、三、四级结构 疏水键 盐键 范德华力 三、四级结构 （三）蛋白质分子中的共价键与次级键 肌红蛋白是1957年由John Kendrew 用X射线晶体分析法测定的有三维结构的第一个蛋白质。它是典型的球形蛋白质，高度折叠成紧密结构，疏水氨基酸残基大部分埋藏在分子内部，极性残基在表面。肌红蛋白中有8条α-螺旋。由多肽的折叠形成的疏水空隙内是血红素辅基，通过肽链上的His残基与肌红蛋白分子内部相连，它对肌红蛋白的生物活性是必需的（与O2结合）。 六、蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。 （一）蛋白质一级结构与功能的关系 1. 种属差异 蛋白质一级结构的种属差异十分明显，但相同部分氨基酸对蛋白质的功能起决定作用。根据蛋白质结构上的差异，可以断定它们在亲缘关系上的远近。 2.分子病 ——蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。 镰状细胞贫血（sick-cell anemia） 从患者红细胞中鉴定出特异的镰刀型或月牙型细胞。 β-链 1 2 3 4 5 6 7 Hb-A Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys… Hb-S Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys… Val 取代Glu 含氧-HbA O2 O2 粘性疏水斑点 含氧HbS 脱氧HbS 疏水位点 血红蛋白分子凝集 （二）蛋白质构象与功能的关系 别（变）构作用：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。因别构而产生的效应称别构效应。 血红蛋白是别构蛋白，O2结合到一个亚基上以后，影响与其它亚基的相互作用。 肌红蛋白 血红蛋白 在肺部O2的压力 在毛细血管中O2的压力 饱和度 0 0.5 1 20 40 60 80 100 120 O2压力 2 4 6 8 10 12 14 0.5 1.0 1.5 2.0 OH-加入的当量 pH pK1 pI pK2 （3） （2） （1） Gly的滴定曲线 OH- OH- +H3N—C—COOH H H （1） +H3N—C—COO- H H （2） H2N—C—COO- H H （3） Gly解离作用 七、蛋白质的性质 （一）蛋白质的相对分子量 蛋白质相对分子量在10 000~1 000 000之间。测定分子量的主要方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺凝胶电泳等。 最准确可靠的方法是超离心法（Svedberg于1940年设计）：蛋白质颗粒在25~50*104 g离心力作用下从溶液中沉降下来。 沉降系数（s）：单位（cm）离心场里的沉降速度。 s = ———— v ω2x v =沉降速度（dx/dt） ω=离心机转子角速度（弧度/s） x =蛋白质界面中点与转子中心的距离（cm） 沉降系数的单位常用S，1S=1×10-13（s） * 第一章 蛋白质化学 蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类 提要 蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 一、蛋白质的生物学意义 1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构 二、蛋白质的元素组成 C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、 S（0~4%）、… N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础 三、蛋白质的氨基酸组成 氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸（20 standard amino acids)组成。 （一）氨基酸的结构通式：19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有二级氨基（α-亚氨基酸） 不带电形式 H2N—Cα—H COOH R +H3N—Cα—H COO- R 两性离子形式 Cα如是不对称C（除Gly），则： 具有两种立体异构体 [D-型和L-型] 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）] （二）氨基酸的分类 根据R的化学结构 （1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、I