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高级生化复习题（西农版） 名词解释 蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的数目、组成及其排列顺序（N-端→C-端），即由共价键维系的多肽链的一维（线性）结构，不涉及空间排列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。主要化学键是：肽键和二硫键 蛋白质的二级结构：多肽链主链（backbone）在氢键等次级键作用下折叠成的构象单元或局部空间结构，未考虑侧链的构象和整个肽链的空间排布。主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲 三级结构：指整个肽链的氨基酸残基侧链基团互相作用以及与环境间的相互作用下形成的三维结构。 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各具有三级结构的亚基在次级键作用下结合而成的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 超二级结构：两个或多个相邻的构象元件被长度、走向不规则的连接肽彼此连接，进一步组合成有规律的、空间上可以辨认的局部折叠。主要有αα、 βαβ 、βββ等。 蛋白质卷曲密码：多肽链的氨基酸序列包含指导其折叠成天然构象的信息，称为蛋白质卷曲密码或立体化学密码。 密码子：mRNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。 组蛋白密码或蛋白质修饰密码：组蛋白的共价修饰后，其中包涵着调控染色质结构和基因表达的信息。 蛋白质泛素化：指泛素分子在一系列酶作用下，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。多泛肽化的靶蛋白可被26S蛋白酶体识别并迅速降解。 蛋白质SUMO化：一种类似于泛素化的过程，是在一系列酶作用下，将其羧基端结合于靶蛋白的赖氨酸残基ε-氨基上，对靶蛋白进行特异性修饰的过程。SUMO化修饰参与细胞周期运转的调节，维持基因组的完整性，对泛素化的颉抗作用，转录调节等。 结构域(domain) ：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个结构紧密的空间上可以辨认的的三维实体，折叠较为紧密，各行使其功能，称为结构域。是独立的结构单位、独立的功能单位和独立的折叠单位。 SH2结构域：最先发现于Src家族蛋白质酪氨酸激酶，由大约100个氨基酸组成，两侧为两个α-螺旋，中间是由5个短的β-股形成的两个片层，特异性结合磷酸化的酪氨酸残基。SH2结构域识别的特异性取决于靶分子磷酸化酪氨酸残基及其羧基一侧3～5个氨基酸，特别是+3位置必须是疏水性氨基酸残基。 膜脂相变温度：是指膜脂发生相态转变的温度。在相变温度时，膜脂的流动性会随之改变，由液相转变为凝胶相或由凝胶相转变为液相。 DNA熔点：DNA双螺旋结构在加热条件下50%DNA解离成两条单链DNA分子时的温度。 螺旋-回折-螺旋（helix-turn-helix, HTH）：由两个α-螺旋通过一个β-回折连接而成，含有66个氨基酸残基。HTH羧基端螺旋可嵌入DNA双螺旋主槽中，螺旋暴露的氨基酸侧链基团与主槽中暴露的碱基之间形成专一的氢键。 锌指结构：一种常出现在DNA结合蛋白中的一种结构，通常约含有30个残基，其线性序列可概括为：-Xn – C (H) –X2-4– C (H) - X4-20 –C (H) - X2-4 - C(H) – Xn。Zn2+与其中的两个半胱氨酸（C）和两个组氨酸（H）残基的四个配位原子以四面体方式配位，中间的X4-20形成指状凸出，锌指蛋白与DNA相互作用时，锌指部分嵌入主槽，识别特定的碱基序列，每个锌指大约识别5个碱基对。锌指蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。 亮氨酸拉链：亮氨酸拉链是一个富含亮氨酸残基的结构域，参与形成二聚体。C-端为螺旋区，靠近N-端一侧的一段螺旋富含碱性残基，其后的一段螺旋每隔6个残基就有1个Leu，每个这样的螺旋不少于4个Leu，且都处于螺旋同一侧。这样，当含LZ的蛋白形成同源或异源二聚体时，LZ结构中的Leu残基借助于疏水作用彼此靠拢，形同拉链。 EF手：由2个α-螺旋（E和F）与连接他们的环组成一类模体，E螺旋含9个残基，用右手食指表示：与Ca+结合的环含12个残基，用弯曲的中指表示；F螺旋含18个残基，用拇指表示。 天然无序蛋白质：天然蛋白完全没有或仅有很小一部分形成规正的二级结构元件，整体呈现出伸展、灵活的无序状态，被称为天然无序蛋白质 分子伴侣：结合并稳定靶蛋白不同的不稳定构象，通过控制与靶蛋白的结合/释放，推动其在活体内正确地折叠，组装，运输到位，或控制其在活化/钝化构象之间转换但并不构成靶蛋白组成部分的蛋白质。 热休克蛋白又称热激蛋白HSP，是机体细胞在一些理化因素刺激后高效表达的一组蛋白质，是一类在遗传上高度保守的分子，能保护细胞并促进细胞对各种刺激所造成的损伤进行自身修复，具有重要的生物学功能。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。 监护蛋白：是一种能帮助蛋白质折叠的分子伴侣，结