第4章酶(新调整)资料.pptVIP

胞外酶与胞内酶 酶虽是由细胞产生的,但并非必须在细胞内才能起作用,有些酶被分泌到细胞外才发生作用。这类酶称“胞外酶”。 胞外酶主要是水解酶类，入淀粉酶、脂肪酶； 大部分酶在细胞内起催化作用称为“胞内酶”。 酶促反应、底物和产物 酶促反应：酶催化的反应； 底物：酶催化下发生变化的物质，相当于反应物； 产物：反应后生成的物质。 第二节 酶的分类和命名 一、酶的命名 1、习惯命名法 底物名称 脲酶、淀粉酶、蛋白酶 反应性质 脱氢酶、加氧酶、转氨酶 两者结合 琥珀酸脱氢酶、谷丙转氨酶 酶的来源 胃蛋白酶、木瓜蛋白酶 酶的命名 2、国际系统命名法 底物1：底物2 反应类型 如：琥珀酸：FAD氧化还原酶 2、张力与变形 酶与底物诱导契合过程中，酶受底物诱导而变形，同时酶使底物中的敏感键产生“张力”或变形，使敏感键易于断裂 1、酶原：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性，这种无活性状态的酶前身物称为酶原。 2、酶原激活：酶原变成酶的过程（切去几个AA的肽段）。 实质：酶活性中心的形成或暴露过程。 （四）酶原激活 一、酶催化作用的本质 （一）活化能 达到或超过能阈的分子——活化分子 使常态分子变为活化分子的途径： （1）加热或光照射，直接增加活化分子数目； （2）降低活化能（能阈），间接增加活化分子数目。 酶催化作用的本质：降低反应的活化能。 第三节 酶的作用机理 酶在催化过程中,酶先与底物（S）形成中间产物ES（酶的活化中心与底物形成多个次级键），使反应活化能降低，然后中间产物再生成反应产物P。 （二）中间产物学说 ——酶降低活化能的原因 非酶促反应 S P 酶促反应 E + S ES* EP E + P 底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中心具有紧密互补的关系。 二、酶专一性的作用机理 1、锁钥学说 1964年Koshland提出“诱导契合”假说:底物结合可诱导酶活性中心构象的变化,使酶的活性中心与底物楔合而形成中间络合物。 2、诱导契合学说 “诱导契合”假说 1. 邻近及定向效应 三、与酶的高效性有关的因素 底物 邻近 电引吸力、疏水作用 定向 邻近 底物与酶活性中心的邻近 底物分子之间的邻近 定向 底物与酶活性部位基团的定向 底物分子之间的定向 大大提高酶活性中心的底物浓度 使分子间反应类似于分子内反应 活化能降低 酶活性中心的某些基团可以作为良好的质子供体或受体进行酸碱催化。 广义酸（质子供体） 广义碱（质子受体） －COOH －COO－ －N+H3 －NH2 －SH －S－ 3、 酸碱催化 （1） pK值约为6.7-7.1，在接近中性的条件下，一半以广义酸的形式存在，另一半以广义碱的形式存在，因而它既能作为质子供体，又能作为质子受体，有效地进行酸碱催化。 （2）咪唑基供出和接受质子的速度很快，其半衰期短，小于0.1毫微秒。 所以许多酶活性中心都有组氨酸残基 组氨酸的咪唑基： （5）青霉素：与糖肽转肽酶活性部位Ser-OH共价结合 糖肽转肽酶在细菌细胞壁合成中使肽聚糖链交联。酶失活，细菌细胞壁合成受阻。 2、专一性不可逆抑制作用：抑制剂专一性地作用于某一种酶活性部位的必需基团而导致的酶的失活 如：对甲苯磺酰-L-赖氨酰氯甲酮与胰蛋白酶的底物对甲苯磺酰-L-赖氨酸甲酯结构相似，它可以与胰蛋白酶活性部位必需基团His57共价结合，引起不可逆地失活。 可逆性抑制作用：抑制剂与酶Pr以非共价键可逆结合，可用透析的方法除去。 可逆性抑制作用可以分为三种类型： 竞争性抑制作用 非竞争性抑制作用 反竞争性抑制作用 （二）可逆性抑制作用 1、竞争性抑制作用 （1）抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶活性中心，形成EI，减少了酶与底物的结合机会，降低酶活力。 （2）抑制作用的强弱取决于[I] / [S]。 （3）可采用提高[S]来消除这种抑制作用。 （4）竞争性抑制作用的米氏方程： E + S ES P + E + I  EI Ki=Ki2 / Ki1=[