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5蛋白质方案
Bigelow的蛋白质溶解度理论 氨基酸残基平均 疏水性的大小 电荷频率高低 决定 蛋白质溶解度 决定 影响因素 pH和溶解度 植物蛋白质提取: pH8~9高度溶解 pH4.5~4.8处采用等电点沉淀。 阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序: SO2-4<F-<CI-<Br-<I-<CIO4-<SCN-; 阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序: NH4+<K+<Na+<Li+<Mg2+<Ca2+。 低离子强度(<0.5)—— 电荷屏蔽效应 高比例疏水区域~溶解度下降 高比例亲水区域~溶解度提高 高离子强度(>1.0)——离子效应 SO42-、 F-~盐析,溶解度降低 ClO4-、SCN-~盐溶,提高溶解度,导致沉淀 影响因素 离子强度和溶解度 影响因素 盐离子强度与蛋白质相互作用 T40℃ 温 度 升 高 溶解度增大 T40℃ 温 度 升 高 溶解度减少 一些高疏水性蛋白质,像β-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。 影响因素 温度与溶解度 影响因素 有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀 降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引 4、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 沉淀作用:是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。 絮凝:是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应,这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用:发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起 的聚集反应,定义为凝结作用。 凝胶化作用:是指变性的蛋白质分子聚集并形成 有序的蛋白质网络结构过程。 凝胶化作用机制 溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态 蛋白质形成胶凝化的方式 氢键、静电相互作用——可逆凝胶(明胶) 疏水相互作用——不可逆凝胶(蛋清蛋白) 二硫键——不可逆凝胶(乳清蛋白) 金属离子的交联相互作用 4、蛋白质的胶凝作用(Gelation) 两类凝胶 凝结块(不透明)凝胶 大量非极性氨基酸残基 疏水性聚集,不溶性聚集体 不可逆凝胶 聚集和网状结构的形成速度高于变性速度 透明凝胶 少量非极性氨基酸残基 变性时形成可溶性复合物 缔合速度低于变性速度 在加热后冷却时才能凝结成凝胶 形成有序的透明的凝胶网状结构 影响蛋白质凝胶化作用的因素 氨基酸残基 的类型 高于31.5%非极性AA—凝结块类型 低于31.5%非极性AA—透明类型 pH 蛋白质的浓度 浓度越大,越易形成凝胶 金属离子 pI—凝结块类凝胶 极端pH—弱凝胶,半透明 形成凝胶的最适pH约7~8 Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块 蛋白质凝胶化在食品中的应用 果冻 豆腐 香肠 5、蛋白质的织构化作用 蛋白质的织构化是在开发利用植物蛋白和新蛋白质中要特别强调的一种功能性质。 蛋白质织构化的方法 热凝结和形成薄膜 纤维的形成 河南安阳市农民李官奇获得2006年度国家科技进步二等奖 热塑性挤压 面筋蛋白 (占Pr80%) 麦谷蛋白:分子质量大,二硫键(链内、链间),决定面团的弹性、黏合性和抗张强度 麦醇溶蛋白:链内二硫键,促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。 过度黏结 过度延展 6、面团的形成 面筋蛋白质中含有的化学键 氢键 :谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸: 水吸收能力强,有黏性。 非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合。 二硫键:使面团坚韧。 概念: 是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面 或油-水界面的性质。 能否快速地克附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜 具有界面性质的蛋白质必要条件: 7、蛋白质的界面性质 Interfacial properties of proteins 影响蛋白质界面性质的因素: 内 在 因 素 外 在 因 素 氨基酸组成 pH 非极性AA与极性AA之比 离子强度和种类 疏水性基团与亲水性基团的分布 蛋白质浓度 二级、三级和四级结构 时间 二硫键 温度 分子大小和形状 分子柔性 7、蛋白质的界面性质 Interfacial p
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