第03章：酶化学解答.ppt

种类：凝血酶、消化系统的蛋白酶等。 意义： 作为酶的贮存形式，使酶在特定部位发挥作用。 避免酶对细胞进行自身消化，使酶在特定环境中发挥作用。 四、同工酶（isoenzyme） 概念：指能催化相同的化学反应，但分子结构、组成却有所不同的一组酶。 一般为寡聚蛋白。 举例： 乳酸脱氢酶（lactate dehydrogenase，LDH） 四聚体，亚基H和M 组成：LDH5(M4) 、LDH4(M3H) 、LDH3(M2H2) 、LDH2(MH3)、LDH1(H4) 功能：催化乳酸脱氢形成丙酮酸及逆反应； 用途：存在组织特异性，可通过其组成和浓度变化诊断疾病 心脏疾病 LDH1、LDH2上升，LDH3、LDH5下降 急性肝炎 LDH1、LDH3、LDH5明显上升 学习要点 掌握酶的化学本质，熟悉酶催化作用特点，掌握酶的分类与命名。 掌握酶的组成（各定义，全酶中的各成分）。 掌握酶促反应动力学的以下内容： 掌握酶活力，酶比活的概念，掌握酶活力测定的原则； 底物的影响：米氏方程及相关计算，米氏常数的含义，双倒数作图法； 酶浓度的影响； 温度，pH的影响：如何影响？ 抑制剂的影响（各种可逆抑制作用的概念，动力学方程及图形，一些典型例子）。 激活剂的种类； 掌握酶的催化机理有关内容：活性中心、专一性及相关理论（诱导契合学说），高效性及相关理论（活化能，中间产物学说、过渡态理论、酶高效性催化因素等）。 掌握别构酶的概念、结构特点及动力学特征。掌握酶原、酶原的激活，同工酶的概念。 Asp/Glu的羧基 Lys的氨基 Tyr的酚羟基 活性中心的特点 只占酶分子总体积的很小一部分 具有三维结构 处于酶分子表面的疏水性裂缝内 具有一定的柔性 （一）专一性的类型 1、相对专一性（relative specificity） 指酶的作用对象是一类化合物或化学键。 键专一性：对底物的键有要求，但对其两端的基团没有要求。如酯酶。 基团专一性：对键有要求，且对其中一端的基团要求严格。如?-葡萄糖苷酶。 二、酶的专一性 2、绝对专一性（absolute specificity） 指酶只作用于一个特定的底物。 3、立体专一性（stereospecificity） 比绝对专一性的专一程度还要强 旋光异构专一性：如L-aa氧化酶 几何异构专一性：如延胡索酸酶 （二）解释酶专一性的假说 锁钥学说（lock and key theory）：认为酶分子的天然构象是刚性结构，其活性中心具有特定的形状，与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样互补。 诱导契合假说（induced-fit hypothesis）：认为酶活性中心与底物结构并非完全互补，但具有一定的柔性，由于底物的诱导才形成了互补形状，从而有利于底物的结合。 × √ 靠近 静电吸引、疏水作用等 定向 底物 酶 诱导契合学说 诱导 互补性结构变化 契合 活性中心催化底物发生变化 酶复原 诱导契合学说 酶有其原来的形状，不一定一开始就与底物互补； 底物的靠近诱导酶的形状发生一定变化，活性中心形成与底物互补的结构，二者结合，酶催化底物发生反应； 反应结束后，产物与酶脱离，酶又恢复其原来的构象。 （一）酶高效催化的实质是降低反应活化能 活化分子进行有效碰撞→化学反应 反应速度的高低取决于活化分子的数目 提高反应速度的方法： 提供能量→增加活化分子的数目； 使用催化剂→降低活化能→增加活化分子数目 三、酶高效催化的机制 （二）中间产物学说和过渡态理论 中间产物学说：在酶促反应中，E与S首先形成ES中间复合物。当S在E作用下发生化学变化后，ES中间复合物再分解成E和P。 E + S ES ?? P + E 过渡态理论：E通过多种因素促使S仅需较少的能量即可活化，达到过渡态ES#，实现旧键断裂，新键生成，S转化为P。 E + S EP ?? P + E ES ES# 1、邻近与定向 （三）与酶高效催化相关的因素 普通化学反应：随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 酶的活性中心： 邻近效应提高了活性中心的底物浓度 定向效应正确定位了底物与催化基团间的位置 因此提高反应速度 靠近 羧肽酶催化的邻近与定向 极性专一性契合区 C端确认区 2、张力和变形 ES复合物形成→酶促使底物的敏感键产生电子张力→敏感键变形→敏感键断裂→新键形成 变形后的S转变成P所需活化能降低→反应得以加速进行 C＋=O－ 羧肽酶催化中的电子云形变 注意 ＋ 3、酸碱催化（acid base catalysis） 酶参与的酸碱催化反应一般都是广义的酸碱催化方式 通过质子酸提供部分质子，或是通过质子碱接受部分质子的作用，达到降低反应活化能的过程。 酶分子中可