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生物化学
PAGE \* MERGEFORMAT20
复习重点
第一章 氨基酸 蛋白质
1、各蛋白质中N的含量较恒定:16% 蛋白质含量(g)=蛋白量*6.25
2、天然蛋白质的结构单位:L-α-Aa
3、Aa的通式:
4、天然20种Aa:非极性:8
极性不带电7
极性带负电2
极性带负电3
非极性不带电
Ala Vla
Leu Ile Met Phe Tyr Try
极性带负电: 极性带正电:
Asp Glu Lys Arg His
极性不带电:
Gly
无旋光性:Gly(甘氨酸:非L非D)
含苯环:Try/Trp(色氨酸)、Phe(苯丙氨酸)、Tyr(酪氨酸)
含羟基:ser(丝氨酸)、Thy(苏氨酸)、Tyr(酪氨酸)
咪唑基:His(组氨酸)
胍基:Arg(精氨酸)
5、等电点:氨基酸分子净电荷为零时溶液的PH值。PI=1/2(PK1+Pk2)此时电泳不移动,且溶解度最小。碱性:PI=1/2(PK2+PkR);酸性:PI=1/2(PK1+PkR)
PH=PI,Aa净电荷为零,在E中不移动
PHPI,Aa带负电荷,在E中向正极移动
PHPI,Aa带正电荷,在E中向负极移动
6、Pr多肽链和Aa都有茚三酮反应 蓝紫色化合物生成
只有Pr多肽链有双缩脲反应 红紫色
7、N端:多肽链中具有游离的α—NH3+一端
C端:多肽链中具有游离的α—COO-一端
8、蛋白质的一级结构(共价结构或化学结构):指蛋白质多肽链中的Aa连接方式、排列顺序、组成。共价肽键=酰胺键 肽键有部分双键的性质,不能自由旋转
蛋白质的二级结构:多肽链在一级结构的基础上,按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽主链在空间的排列方式。
肽单位:
酰胺平面(肽平面):部分双键性质使得肽键不能自由旋转,导致所有肽基上的原子处于同一平面
螺距0.54nm
3.6Aa残基上升一圈 R侧链大小
α—螺旋 多是右手螺旋 影响α—螺旋稳定因素 PH值
R位于外侧 pro(脯氨酸)破坏最大
链内氢键维持稳定
维持稳定力:键间氢键
β—折叠 几条肽段平行排列,每条肽段锯齿状;
R基交替地分布在片层平面的上下方
有平行式和反平行式两种折叠
β-转角:又称β-弯曲,β-回折或发夹结构。一般由四个连续的氨基酸残基组成
超二级结构:Pr中某些相邻二级结构单位组合在一起的聚合体。
结构域:在一些相对较大的蛋白质分子中,在二级或超二级结构基础上形成的相对独立的特定区域称为结构域。
三级结构:一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布,称为三级结构
三级结构主要靠次级键维系固定,包括氢键、离子键(盐键)、疏水作用、范德华力、二硫键(共价键)、配位键
四级结构:几个具有独立三级结构多肽链(亚基)的聚集体;维持作用力:同三级结构
9、Pr一级结构、高级结构与功能关系。(Aa序列决定Pr功能)
eq \o\ac(○,1)功能既与高级结构有关,又与一级结构有关;
eq \o\ac(○,2)一级结构是高级结构的基础,高级结构决定功能;
eq \o\ac(○,3)一级结构相同,功能不一定相同(高级结构变,功能变—变性;高级结构不变,功能不变);
eq \o\ac(○,4)一级结构不同 引起高级结构变,则功能变(镰刀型贫血);
不引起高级结构改变,功能不变(同工Pr);
eq \o\ac(○,5)高级结构变,一级结构不一定变(变性),一级结构改变往往决定高级结构改变,进而改变Pr生物学功能。
10、Pr胶体稳定:双电层、水化法
透析:利用人工半透膜两侧渗透压不同而将Pr与小分子物质分开。
11、Pr沉淀:当Pr表面的电荷或水膜受到破坏后,Pr分子会聚集成团从溶液中析出的现象。
沉淀方法:
eq \o\ac(○,1)盐析:在Pr溶液中加入大量中性盐,使Pr溶解度下降,从溶液中析出的现象。如:硫酸铵;机理:水膜、电荷破坏
eq \o\ac(○,2)有机溶剂沉淀法:如乙醇、丙酮。机理:破坏蛋白质的水化膜。低温条件下进行。
eq \o\a
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