3第三章酶资料.ppt

;第一节酶的概念、命名和分类; ;酶学研究历史;一、概念;二、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称;一些酶的命名举例; ;三、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);第二节酶的化学本质与结构;单纯酶（simple enzyme） 结合酶（conjugated enzyme）;辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）;*各部分在催化反应中的作用;二、酶蛋白的结构;金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。;小分子有机化合物在催化中的作用 ;第三节酶的特性;一、酶的理化性质;二、酶的催化作用;酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 ;反应总能量改变 ;中间产物学说;（一）具有极高的催化效率 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;（三）酶促反应的可调节性;（四）酶具有高不稳定性;第四节酶的结构和功能;酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成特定空间结构，该结构能与底物特异结合并将底物转化为产物。;2、必需基团 (essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。;活性中心内的必需基团;;; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;第五节酶的专一性;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;1、绝对特异性;2、相对特异性;3、立体异构特异性;几何异构特异性 延胡索酸酶 反丁烯二酸 苹果酸 延胡索酸酶 顺丁烯二酸 ;1、锁钥学说; ;诱导契合假说（induced-fit hypothesis） 酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。;第六节 酶的作用机制;1. 邻近效应与定向排列;2、底物形变与诱导契合;3、酸碱催化4、活性部位微环境;第七节酶的分离纯化和活力测定;一、酶的分离纯化;二、酶活性测定;2、酶活力单位;国际单位(IU) 在特定的条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。;3、比活力;4、酶的转换数;第八节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、酶浓度对反应速度的影响;二、底物浓度对反应速度的影响; 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。;;;当底物浓度高达一定程度;底物对酶促反应的饱和现象：;;当反应速度为最大反应速度一半时;Km与Vmax的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;Ｋm值与Ｖmax值的测定;三、 pH对反应速度的影响;最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境pH。 多数酶：7.0左右 胃蛋白酶：1.8 肝精氨酸酶：9.8;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；温度升高10oC, 反应速度增加一倍 由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。;最适温度(optimum temperature)： 酶促反应速度最快时的环境温度。 温血动物：35～40℃ Taq DNA聚合酶：70～75℃ 可耐受100℃高温 此酶是从水生栖热菌 Thermus Aquaticus（Taq）中分离出的热稳定性DNA聚合酶，用于PCR反应。 ; 低温的作用 : 贮存生物制品、菌种等 低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。 临床上的低温麻醉 减少组织细胞的代谢程度，使机体耐受手术时氧和营养物质的缺乏 ;五、激活剂对反应速度的影响;六、抑制剂对反应速度的影响;抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;　;路易士气;（二） 可逆性抑制作用;１.竞争性抑制作用;竞争性抑制;;* 举例;2、