01 蛋白质的结构与功能 星号版.pptxVIP

第一篇 生物大分子的结构与功能;一、蛋白质的元素组成;二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸;氨基酸通式;（二）氨基酸的分类;丙氨酸 Ala(A) 缬氨酸 Val(V) 亮氨酸 Leu(L) 异亮氨酸 Ile(I);谷胺酰胺 Gln(Q) 天冬酰胺 Asn(N) 半胱氨酸 Cys(C) 甘氨酸 Gly(G);赖氨酸 Lys(K) 精氨酸 Arg(R) 组氨酸 His(H);天冬氨酸 Asp(D) 谷 氨 酸 Glu(E);（四）氨基酸的理化性质;Trp, Tyr和Phe含有共轭双键，在280nm紫外波长处有特征性吸收峰。 应用：对蛋白质溶液进行定量。 ;3. 茚三酮反应;三、肽键和多肽链;肽（peptide） 氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物。;蛋白质的一级结构（primary structure) 蛋白质多肽链上各种氨基酸从N端至C端的排列顺序。 基本化学键 肽键：-CO - NH- 二硫键（少数）：- S-S -;（二）蛋白质分子的二级结构;（三）蛋白质的三级结构;氢键 离子键 疏水键(最重要) 范德华引力 二硫键;（四）蛋白质的四级结构;次级键： 氢键 离子键 疏水键（主要） 范德华力;第四节 蛋白质结构与功能的关系;别构效应（allosteric effect）; 在某一pH条件下的溶液中，蛋白质解离成阴阳离子的趋势相等，即成兼性离子，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(isoelectric point, pI)。;1. 水化膜 亲水的极性基团位于表面，可发生水合 作用，形成水化膜，将蛋白质颗粒相互隔开，防止聚沉。 2. 表面电荷 亲水基团大都能解离，使蛋白质表面带相同电荷而相斥，防止蛋白质颗粒聚沉。 ;（一） 盐析（salting out）;四、蛋白质的变性、絮凝及凝固;1. 生物学活性丧失 如激素的调节、酶的催化、抗体结合抗原的作用 2. 疏水基团暴露，溶解性显著降低 易沉淀，若在远离pI的pH环境，可不沉淀 因此：变性的蛋白不一定沉淀 沉淀的蛋白不一定变性 3. 分子的不对称性加大 扩散速度下降，溶液粘度增大，结晶能力丧失 4. 光吸收值增加 5. 易被蛋白酶水解;五、蛋白质的紫外吸收和呈色反应;（一）名词 蛋白质等电点；蛋白质变性； 蛋白质一级结构（二、三、四） （二）简答 1、简述蛋白质变性的概念及???应用举例。 2、简述蛋白质一级结构（二、三、四）稳定 的主要维系键。 3、简述蛋白质二级结构的四种形式。