第3章：蛋白质-2013资料.ppt

第3章 蛋白质 Protein 蛋白质分布广泛、功能多样 1. 催化功能-酶（如：淀粉酶） 2. 结构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 3. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 4. 防御功能-免疫球蛋白 5.运输功能-血红蛋白 6.信号传递与识别－受体蛋白 7.调节功能-调节基因表达和细胞周期调控，如转录因子、细胞周期蛋白等 8.贮藏功能-种子中的谷蛋白、卵清蛋白等 9.激素、糖蛋白、视色素、味觉蛋白、毒素蛋白等 1、元素的组成： C、H、O、N、S等 N的含量一般为16% 凯氏定氮法测定蛋白质的含量： 蛋白质含量 蛋白氮×6.25 （ 6.25 1/16%） 2、组成单位——氨基酸 三聚氰胺 cyanuramide 分子式C3H6N6 蜜胺 牛胰脏RNase蛋白分子氨基酸组成 氨基酸的分类 1、根据来源： 内源AA和外源AA 一、 蛋白质的组成单位——基本氨基酸 蛋白质的基本结构单位是氨基酸 组成蛋白质的基本氨基酸有20种， 除脯氨酸为α-亚氨基酸外，均为α-氨基酸 除甘氨酸外，都具有旋光性（+、-）和光学异构体（D或L型） 二.基本氨基酸的结构及分类 （一）按侧链R基的极性： 1、非极性氨基酸 2、极性氨基酸 2.1 碱性氨基酸 2.2 酸性氨基酸 2.3 非解离的极性氨基酸 小 结 （二）按R基的化学结构分: ⑴脂肪族氨基酸－－Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Met, Cys, Ser, Thr；Glu, Gln, Asp, Asn, Lys, Arg. ⑵芳香族氨基酸－－Phe, Tyr, Trp ⑶杂环氨基酸－－His 。 ⑷杂环亚氨基酸－－Pro （三）从营养学角度分: ⑴必需氨基酸： 8种。 苏氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、缬氨酸、 亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸 Thr、Ile；Lys、Val、Leu；Trp、Phe、Met. Ile Met Lys Val Leu Trp Phe Thr 一 家 来 写 两 三 本 书 ⑵半必需氨基酸：精氨酸和组氨酸（Arg、His） ⑶非必需氨基酸：10种 组氨酸是婴儿和少儿的必需氨基酸。 三.稀有蛋白质氨基酸 在某些蛋白质中存在的少数不常见氨基酸。 由相应的基本氨基酸经化学修饰而来的。 四.非蛋白质氨基酸 （不是组成蛋白质的氨基酸） 广泛存在于各种细胞和组织中，以游离状态或结合状态存在，不参与蛋白质的组成，种类已超过250种。大都是α－氨基酸的衍生物，有些是β、γ或δ－氨基酸，有些是D－型氨基酸，例如鸟氨酸、胍氨酸、β－丙氨酸、D－谷氨酸等。目前认为有些非蛋白质氨基酸是某些代谢过程的中间产物或重要代谢物的前体。 如：瓜氨酸和鸟氨酸——精氨酸 　　5—羟基色氨酸——杀虫杀菌。 茶氨酸——品质。多巴胺——神经递质 绝大部分非蛋白氨基酸的功能不清楚。 五.氨基酸的理化性质 1 无色晶体;高熔点;一般有味 2 在水中溶解度差异很大，溶于稀酸或稀碱，不溶于有机溶剂； 2、两性解离与等电点 氨基酸的等电点pI： 当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，即[正离子] [负离子]，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子 也称兼性离子 。 氨基酸的等电点的计算 氨基酸的pI是两性离子状态两侧pK 值的算术平均值 中性氨基酸 pI pK1’ + pK2’ /2 酸性氨基酸：pI pK1’ + pKR-COOH /2 碱性氨基酸：pI pK2’ + pKR-NH2 /2 3. 氨基酸的光学性质 除甘氨酸外，氨基酸均含有一个不对称?-碳原子，因此有L-和D-型两种光学异构体。 自然界的氨基酸主要以L-型存在。 3.2 氨基酸的光吸收 ▲ 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质（因其为亚氨基酸，反应不释放NH3 ） ▲1953,英国著名化学家Sanger大量使用该反应测定了牛胰岛素的一级结构 51个氨基酸 ,所以该反应也称Sanger反应。 ▲近年来测定N—端氨基酸，广泛使用5—二甲氨基萘磺酰氯。反应生成物5—二甲氨基萘磺酰氨基酸有强烈的荧光。可用荧光光度计快速测定出来。而且灵敏度极高。 （3）Edman（艾德曼）反应 1950年 ▲ 重复使用该法，可测定多肽或蛋白质的氨基 酸顺序，据此原理,人们设计出“多肽顺序自 动分析仪”，对氨基酸顺序进行自动分析。 5、氨基酸的分析分离 电泳法 层析法（包括柱层析、纸层析、薄层层析） （分配层析、亲和层析、离子交换层析） 第三节、肽（peptide 5、肽的性质 两性解离及等电点 α-羧基的pK’值比游离氨基酸的大些 α-氨基的pK’值比游离氨基酸的小