第四章蛋白质化学重点资料.pptVIP

第四章 蛋白质化学（Chemistry of Protein);导 学;教学内容;第一节 蛋白质的分子组成;二、蛋白质的基本组成单位—氨基酸;氨基酸结构特点：;（二）氨基酸的分类;非极性中性氨基酸;极性中性氨基酸;酸性氨基酸;碱性氨基酸;（三）氨基酸的理化性质;氨基酸的两性电离;2.茚三酮反应 ;三、肽 ;肽键平面;2.肽的形成与命名;多肽链的结构 ;（二）体内重要的肽 ;第二节 蛋白质的分子结构;一、一级结构;胰岛素的一级结构;二、二级结构 （secondary structure）;;1.α-螺旋（α-helix）;2. β-折叠 （β-sheet）;3.β-转角（ β-turn）;4．无规卷曲（random coil）;（二）超二级结构与结构域 ;（二）超二级结构与结构域;免疫球蛋白结构域 ;三、三级结构 （tertiary structure）;三、三级结构 （tertiary structure）;三级结构示意图;四、四级结构 （quaternary structre）;血红蛋白四级结构示意图; 蛋白质一、二、三、四级结构示意图;五、维持蛋白质分子空间构象的主要化学键 ;蛋白质分子中的主要次级键 ;六、蛋白质结构与功能的关系;（一）一级结构与功能的关系 ;（一）一级结构与功能的关系;（二）空间结构与功能的关系 ;血红蛋白结合氧前后构象的变化 ;任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力;第三节 蛋白质的理化性质与分离纯化 ;一、蛋白质的理化性质;蛋白质的紫外吸收;2.蛋白质的两性电离和等电点 ;;3.蛋白质的呈色反应 ;米伦试剂反应： 米伦试剂 蛋白质 红色沉淀 △;考马斯亮蓝反应： 考马斯亮蓝 蛋白质 （R-250）红蓝色 （G-250）蓝绿色;（二）蛋白质的高分子性质 ;碱 碱 酸 酸 ;2.蛋白质的扩散与沉降;3.蛋白质的变性与复性 ;复性：去除变性因素，蛋白质恢复空间构象 与生物学活性的过程;核糖核酸酶的变性与复性示意图;某些蛋白质在发生热变性后，松散的多肽链相互缠绕在一起，变成固体状态，称为蛋白质的凝固（coagulation）。 ;二、蛋白质的分离纯化鉴定技术 ;（一）离心;（二）透析 (dialysis);（三）沉淀(precipitation);蛋白质的沉淀示意图;（三）沉淀(precipitation);1.盐析（salting out）法 ;2.有机溶剂沉淀蛋白质 ;3.重金属盐沉淀蛋白质;4.生物碱试剂与某些酸类沉淀蛋白质;（四）蛋白质层析 （chromatography）;类型： 离子交换层析（ion exchange chromatography） 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography) 亲和层析(affinity chromatography);离子交换层析;（五）电泳 （electrophoresis）;常用的电泳技术： 琼脂糖凝胶电泳（agarose gel electrophoresis，AGE） 聚丙烯酰胺凝胶电泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE） 等电聚焦电泳（isoelectric focusing，IEF） 双向电泳（two dimensional electrophoresis，2DE） 毛细管电泳（capillary electrophoresis，CE）;（六）western blotting（蛋白印迹法，免疫印迹法） ;;（七）蛋白质芯片;;第四节 蛋白质的分类;the end;D-型、L-性氨基酸结构;甘氨酸与脯氨酸结构;αα βαβ ββ;亮氨酸拉链 锌指结构;;镰状红细胞性贫血;对于某一特定蛋白质颗粒，其沉降速度在单位离心力场强度下为一常数，称为蛋白质的沉降系数，用S（Svedberg，1S=10-13秒）表示。