01 蛋白质的结构与功能 星号版研讨.pptx

第一篇 生物大分子的结构与功能 生化教研室 徐世明 一、蛋白质的元素组成 碳 50 ～ 55% 氢 6 ～ 8% 氧 19 ～ 24% 氮 13 ～ 19% 硫 0 ～ 4% 磷、铁、铜、锌、 锰、钴、钼、碘、硒 每克样品中蛋白质的含量= 每克样品的含氮量×6.25 第二节 蛋白质的分子组成 蛋白质的含氮量平均为16%， 因此： p6 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸 蛋白质彻底水解的产物即蛋白质的基本 组成单位是氨基酸（amino acid, aa）。 （一）氨基酸的一般结构式 自然界aa有300多种， 组成人体蛋白质的aa有20种（编码氨基酸） p6 氨基酸通式 R侧链 α-碳原子 脯氨酸为亚氨基酸 α-羧基 α-氨基 1. 蛋白质水解得到的氨基酸都是?-氨基酸（脯氨酸为?-亚氨基酸） 2. 不同的氨基酸在于R基团的差别，决定aa的分子量、理化性质 3. 除甘氨酸（R为H）外，组成天然蛋白质的aa均为L-构型，即L-α-氨基酸 20种aa共同的结构特点 p6 （二）氨基酸的分类 按侧链R基团的极性分为4类： 非极性R基氨基酸（8个） 不带电荷的极性R基氨基酸（7个） 带正电荷的R基氨基酸（3个） 带负电荷的R基氨基酸（2个) p7 丙氨酸 Ala(A) 缬氨酸 Val(V) 亮氨酸 Leu(L) 异亮氨酸 Ile(I) 1. 非极性R基氨基酸（8个） 苯丙氨酸Phe(F) 色氨酸 Trp(W) 甲硫氨酸 ／蛋氨酸 Met(M) 脯氨酸 Pro(P) p7 谷胺酰胺 Gln(Q) 天冬酰胺 Asn(N) 半胱氨酸 Cys(C) 甘氨酸 Gly(G) 丝氨酸 Ser(S) 苏氨酸 Thr(T) 酪氨酸 Tyr(Y) 2. 不带电荷的极性氨基酸（7个） p7 赖氨酸 Lys(K) 精氨酸 Arg(R) 组氨酸 His(H) 3. 带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）（3个) p7 天冬氨酸 Asp(D) 谷 氨 酸 Glu(E) 4. 带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）（2个） p7 （四）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 氨基酸分子中含碱性的氨基（-NH2）和酸 性的羧基（-COOH ），是两性电解质。 p9 Trp, Tyr和Phe含有共轭双键，在280nm紫外波长处有特征性吸收峰。 应用：对蛋白质溶液进行定量。 2. 紫外吸收性质 280nm 275nm 257nm p10 3. 茚三酮反应 ? -aa与茚三酮试剂共热产生蓝紫色化合物 蓝紫色化合物（570nm）可进行aa定性和定量分析 p10 三、肽键和多肽链 （一）氨基酸的成肽反应 肽键（peptide bond） 是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的 α-氨基脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-） 。 p11 肽（peptide） 氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物。 p11 寡肽：二肽、三肽…十肽 多肽：十肽以上，链状 游离? -NH2端 —N末端 游离?-COOH端 — C末端 编号、命名、书写：N?C 区别：甘-丙-谷 谷-丙-甘 肽链中的氨基酸—氨基酸残基 蛋白质的一级结构（primary structure) 蛋白质多肽链上各种氨基酸从N端至C端的排列顺序。 基本化学键 肽键：-CO - NH- 二硫键（少数）：- S-S - 一、蛋白质分子的一级结构 p14 （二）蛋白质分子的二级结构 蛋白质的二级结构（secondary structure） 是指蛋白质分子中某一段肽链主链原子的相对 空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 p15 ? - 螺 旋 （?-helix） ? - 折 叠 （?-sheet） ? - 转 角 （?-turn） 卷曲 （random coil） 主要形式 主要化学键 氢键 （三）蛋白质的三级结构 是指在一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，包含主链和侧链构象的全部内容。 肌红蛋白 蛋白质的三级结构（tertiary structure） 长度缩短 表面亲水 形成特定区域 p19 氢键 离子键 疏水键(最重要) 范德华引力 二硫键 三级结构形成和稳定的力量 p20 （四）蛋白质的四级结构 亚 基（subunit） 在蛋白质四级结构中，每条相对独立具有三级结构的肽链称为一个亚基。 蛋白质的四级结构（quaternary structure） 由两条或多条具有三级结构的多肽链通过非共价键相互缔合而成的蛋白质空间构