02 蛋白质的结构与功能07705.ppt

第二章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质的结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 第五节 蛋白质的分类 蛋白质(protein)概念： 由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的重要性： 蛋白质是构成生物体的基本成分 蛋白质是细胞中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45% ，可达细胞干重的70%。 蛋白质的生物学功能 生物催化作用——酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶 代谢调节作用——激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素 运动支持作用——肌动蛋白、胶原蛋白、 ?-角蛋白等 运输储存作用——血红蛋白、血清蛋白 免疫防御作用——免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素 接受传递信息作用——受体蛋白 氧化供能 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 蛋白质元素组成的特点： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%；体内的含氮物质以蛋白质为主。 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式： 蛋白质含量 ( % ) = 含氮量( % ) × 6.25 二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 1、氨基酸的命名： 系统命名法 俗称 特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。 除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式； 除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为手性碳原子，有L、D型之分，组成人体蛋白质的氨基酸均为L型； 不同氨基酸的侧链基团不同。 3、氨基酸的分类： 根据侧链基团的结构和性质不同将20种氨基酸分为4类： 非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 非极性疏水氨基酸：侧链为烃基、杂环等疏水性基团。这类氨基酸在水中的溶解度较小。 极性中性氨基酸：侧链为羟基、巯基、或酰氨基等极性基团，有亲水性，但在中性水溶液中不电离。 酸性氨基酸：侧链上有羧基，在水溶液中能释放出H+而带负电荷。 碱性氨基酸：侧链上有氨基、胍基或咪唑基，在水溶液中能结合H+而带正电荷。 几种特殊氨基酸： 甘氨酸：结构最简单的氨基酸，无手性C，不是L－氨基酸 脯氨酸：亚氨基酸 必需氨基酸（essential amino acid)： 机体不能合成，必需从食物中摄取，有八种： 甲硫（蛋）、色、缬、赖、异亮、亮、苯丙、苏氨酸 “假 设 借 来 一 两 本 书” 修饰氨基酸： 蛋白质合成后通过修饰加工生成的氨基酸。如：胱氨酸、羟脯氨酸（Hyp）、羟赖氨酸（Hyl）。 非生蛋白氨基酸： 蛋白质中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸，是代谢途径中产生的。 4、氨基酸的理化性质 物理性质 都是白色晶体，熔点较高。能溶于强酸和强碱溶液；在水中的溶解度各不相同。 两性解离及等电点 紫外吸收 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 茚三酮反应 氨基酸与水合茚三酮共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应生成黄色化合物。 肽单元 (peptide unit)：参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 肽(peptide)：由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……，由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。 生物活性肽 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 抗氧化剂，保护含巯基蛋白质活性 多肽类激素及神经肽 第二节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 概念：多肽链中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 二、蛋白质的二级结构 概念：肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。 主要化学键：氢键 蛋白质二级结构的主要形式 ?-螺旋(?-helix) ①多肽链以肽键平面为单位，α-碳原子为转折点，有规律的盘绕成右手螺旋结构，侧链伸向螺旋外侧。 ②每3.6个氨基酸 残基盘绕一圈， 螺距为0.54nm。 ③相邻螺旋的肽 键之间形成氢键， 方向与长轴基本