第五章蛋白质-2012程序.ppt

（3）温度 高温有利于疏水相互作用，而低温条件有利于氢键的形成。 加热处理能暴露内部的SH基团和促进二硫键的形成或交换。高百分数的SH和－S－S－强化了分子间的网状结构和倾向于形成热不可逆凝胶。 （4）二价离子 钙桥能提高许多凝胶的硬度和稳定性。 采用像Ca2+和Mg2+这样的二价阳离子在蛋白质分子的带负电荷基团之间形成交联。从大豆蛋白制备豆腐是此类凝胶中的一个很好的例子。 （5）pH 在或近等电点pH，蛋白质通常形成凝结块类凝胶。在极端pH，由于强烈的静电推斥作用，蛋白质形成弱凝胶。对于大多数蛋白质，形成凝胶的最适pH约7-8。 凝胶作用pH范围随蛋白质浓度的增加而增大，这说明高浓度疏水基团及二硫键补偿远离等电点pH下由于高的净电荷而产生的电荷斥力。在等电点，由于缺乏推斥力，因而形成较少的膨胀，较少的水化和硬度较低的凝胶。 （6 蛋白质浓度 为了形成一个静止后自动凝结的凝胶网状结构，一个最低蛋白质浓度，即最小浓度终点（least concentration endpoint LCE）是必需的。 大豆蛋白质、鸡蛋清蛋白和明胶的LCE值分别为8%、3%和0.6%。 G ? C ? Co n G : gel strength C: protein concentration Co : the LCE n varies from 1 to 2 （4）Molecular flexibility of protein 在油—水界面的蛋白质分子的柔性是决定蛋白质乳化性质最重要的因素。 蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果没有造成不溶解，通常能改进它们的乳化性质。 在展开状态，含有游离巯基和二硫键的蛋白质通过 -SH和-S-S- 交换反应经受缓慢的聚合作用，这会导致在油—水界面形成高粘弹性的膜。 加热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。然而，高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了表面粘度和硬度，从而稳定了乳状液。 足以造成蛋白质不溶解的热变性会损害蛋白质的乳化性质。 （6）小分子的表面活性剂 小分子的表面活性剂会降低蛋白质膜的强度。 （5）Heat Treatment 二 起泡性质（Foaming Properties） 1.??? 食品泡沫 an aqueous continuous phase a gaseous air dispersed phase whipped cream, ice cream, cakes, meringue（蛋白与糖的混合物）, bread, mousses（一种多泡沫的奶油甜点）等。 protein-stabilized foams are formed by bubbling whipping shaking a new form of tapas, by Spanish 2. 蛋白质起泡能力的评价指标 起泡能力（Foamability or Foaming Capacity）：在气-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 膨胀率（Overrun）或稳定状态泡沫值（Steady-state Foam Value） 起泡力（Foaming Power）或泡沫膨胀（Foam Expansion） Refers to the ability of protein to stabilize foam against gravitational（重力） and mechanical stresses（机械力）. Foam stability is expressed as The time required for 50% of the liquid to drain from foam. The time required for a 50% reduction in foam volume. 泡沫稳定性（Foam Stability） 有效的起泡剂必须满足： 快速吸附至气-水界面 易于在界面上展开和重排 通过分子间相互作用形成粘合性膜 溶解度：快速扩散至界面 分子柔性：在界面的展开 疏水性（两亲性）：带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用。 带电基团和极性基团：在邻近起泡间的电荷排斥，防止气泡的靠近；水合作用，渗透和空间位阻。 影响蛋白质起泡性质的分子性质 起泡力与蛋白质平均疏水性呈正相关。 起泡力与蛋白质电荷密度呈负相关。高电荷密度显示妨碍粘合膜的形成。 （1）pH 等电可溶（Soluble at pI） 起泡能力和稳定性均好 improved both foamability and stability serum albumin, egg-white proteins 等点不可溶（insoluble a