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菏泽医学专科学校教案 课程名称 生物化学 课 题 第四章 酶 课时 6学时 课型 理论 教 学 目 的 1.掌握酶学的基本知识：酶的活性中心、影响酶促反应的因素等； 2.熟悉了解酶学知识在医学研究和临床实践中的应用 教 材 分 析 重点：底物浓度对反应速度的影响，竞争性、非竞争性、反竞争性抑制的特点。 难点：米-曼氏方程式, 三种抑制作用的动力学特征 教 学 设 想 方法：本章以讲解为主 教具：多媒体课件形象讲解酶学抽象的空间结构、理论知识 教 学 过 程 讲清酶学的基本知识：酶的活性中心、影响酶促反应的因素以及同工酶、酶原及酶原激活等； 举例介绍酶学知识在医学研究和临床实践中的应用 授 课 内 容 第一学时： 第一节 概述 一、酶的概念 二、酶的化学组成 单纯酶 结合酶 三、酶的命名和分类 第二节 酶催化作用的特点 一、高度的催化效率 二、高度的特异性 一种酶只能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质 绝对特异性 ?一种酶只能作用于一种底物，催化一定的反应，生成一定的产物。如：琥珀酸脱氢酶 脲酶 相对特异性 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类底物或一种化学键。 立体异构特异性 三、活性的可调节性 1、酶与代谢物在细胞内的区域化分布 ?2、代谢物对酶活性的抑制与激活 ?3、对系列酶中的关键酶的调节 ?4、酶含量受酶合成的诱导与阻遏作用的调节 四、活性的不稳定性 第二学时： 第三节 酶的结构与功能 一、酶的活性中心 概念：?在酶分子的表面集中着必需基团，形成特定的空间区域，能与底物特异性结合，并将底物转变成产物，这个区域叫做活性中心。 必需基团 二、酶原与酶原激活 本质：活性中心的暴露或形成 三、同工酶 概念：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性能等都不同的一组酶。 举例：LDH 第三学时： 四、酶活性的调节 变构酶 修饰酶 多酶复合体 ? 某些小分子代谢物与酶活性中心以外的部位可逆的结合，改变酶的结构，进而影响酶的活性，这种调节方式称为变构调节。 ? 变构酶：包括调节亚基和催化亚基 ?酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这种调节方式叫做化学修饰调节。 磷酸化 甲基化 乙酰化 腺苷化 五、酶催化的机制 降低化学反应的活化能 第四学时： 第四节 影响酶催化作用的因素 底物浓度的影响 底物浓度曲线 [S]较低时，[S]较高时，[S]很高时，对应不同的变化 酶促反应的作用机制 E与S形成ES复合物 E与S形成过渡态复合物 米-曼氏方程的形式 Km和Vmax的意义 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度一半时,即V 1/2 Vmax, Km [S] 上式表示,米氏常数是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 Km值可以判断酶作用的最适底物。 Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比 二、酶浓度对酶促反应速度的影响 [S]足够大时，正比关系 三、温度对酶促反应速度的影响 酶作用的最适温度 第五学时： 四、pH对酶促反应速度影响 酶作用的最适pH 五、激活剂对酶促反应速度的影响 激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 必需激活剂 非必需激活剂 ? 激活剂的作用：1、维持酶具有活性的特定空间结构。2、酶与底物间连接的桥梁。3、作为辅助因子的一部分构成活性中心。 六、抑制剂对酶促反应速度的影响 抑制剂inhibitor：凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不引起酶蛋白变性的物质。 一 不可逆性抑制 羟基酶和巯基酶中毒及解救方法 二 可逆性抑制 1. 竞争性抑制 特点： 抑制剂与底物结构相似，竞争酶的活性中心。 抑制剂与活性中心结合后，酶就丧失了催化作用。 竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物的相对浓度以及各自与酶的亲和力大小。 酶既可以结合底物分子，也可以结合抑制剂分子，但不能与两者同时结合。 2. 非竞争性抑制 3. 反竞争性抑制 第六学时： 第六节 酶在医学上的应用 一、酶活力测定与酶单位 二、酶与疾病的诊断 三、酶与疾病的治疗 课 后 分 析 本章通过讲授可起到以下几方面的作用： 1.形成引人入胜的开端； 2.从总体上掌握本书的内容； 了解生物化学与其他方面的关系。 菏泽医学专科学校教务处制