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- 2017-03-20 发布于重庆
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07四年制生化大纲(修)
《生物化学》四年制本科教学大纲
课程编号:20001
课程名称:《生物化学》
英文名称:《biochemistry》
课程类型: 学科基础课
总学时:54学时 讲课学时:54学时 实验学时:0学时
学 分:3学分
适用对象:护理、美容、法学、康复
生物化学是一门重要的医学基础理论学科,就学科本身而言,生物化学的范畴非常广泛。根据当前我国医学教育的发展及我院四年制本科教学的实际情况,生物化学总学时为54,因此我们选择绪论、蛋白质的结构与功能、核酸结构与功能、酶、糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸的代谢、核苷酸的代谢、DNA的的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质生物合成、肝的生物化学等若干重要章节作为教学内容。其中安排54理论讲授。其他章节自学。
学生应当通过听理论课和自学,掌握上述各章的基本内容,为将来的临床各学科的学习打好基础。
本大纲根据第六版全国高等医药院校《生物化学》 人民卫生出版社 教材编写,本着从实际出发的原则,对章节中的内容和知识点提出了相应的要求,对教师备课和同学学习提供重要参考。 由于当代科技的突飞猛进,知识更新不断加快,教师可在完成大纲基本要求的前提下,结合本专业的发展适当介绍相关研究领域的某些新理论、新进展,以飨同学。
第一部分 生物化学基础理论
绪 论
目的要求:
1.熟悉:
(1)物质代谢的概念及其调控;
(2)生物化学的概念、生化的研究课题;
2.了解:
生化与医学各学科的关系;
学时安排: 理论课:1学时;
教学内容:
一.基本概念:生物化学的概念: 二.主要教学内容:
1.生化的研究课题:(1)生物体的物质组成及其结构;(2)物质代谢及其调控;(3)结构与功能的关系;(4)繁殖与遗传:
2.生化与医学各学科的关系:
第一章 蛋白质的结构与功能
目的要求:
1.掌握:
(1)蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量;氨基酸的结构通
(2)肽键、肽键平面的概念;
(3)蛋白质二级结构的概念,二级结构的常见形式,α-螺旋、β-折叠的结构特点
(4)蛋白质的三级结构概念及化学键、四级结构的概念及亚基;
(5) 蛋白质的两性解离和等电点;蛋白质变性作用的概念、变性因素、变性本质、变性蛋白质的特征;维持蛋白质胶体稳定的因素;蛋白质沉淀法中的盐析法原理。
2.熟悉:
(1)氨基酸的分类;氨基酸的呈色反应;
(2)肽及其分类、肽链的两端、氨基酸残基;
(3)蛋白质一级结构的概念;蛋白质二级结构中的β-转角、无规卷曲;
3.了解:
(1)蛋白质结构与功能的关系;
(2)蛋白质的复性;蛋白质的分离及分类。
(3)谷胱甘肽的结构及其生理作用;
学时安排: 理论课:6学时;
教学内容:
一.基本概念: 两性解离和等电点、肽键和肽键平面、蛋白质变性作用、蛋白质的一、二、三、四级结构
二.主要教学内容:
1.蛋白质的组成:
(1)元素组成
(2)蛋白质的构件分子一氨基酸:氨基酸的结构特点、氨基酸的分类 、AA的理化性质、AA之间的连接
2.蛋白质的分子结构
(1)蛋白质的一级结构:一级结构的概念及其重要性。
(2)蛋白质的二级结构:二级结构的概念、常见的二级结构形式
(3)蛋白质的三级结构:三级结构的概念、结构域
(4)蛋白质的四级结构:四级结构的概念和亚基
(5)蛋白质的分类
3.蛋白质结构与功能的关系
(1)蛋白质一级结构与功能的关系:实例
(2)蛋白质空间结构与功能的关系:实例
4.蛋白质的理化性质及其分离纯化
(1)两性解离和等电点:
(2)蛋白质的胶体性质:维持蛋白质胶体稳定的两因素:
(3)蛋白质的变性与沉淀作用:蛋白质变性作用、几种常见的沉淀蛋白质的基本方法
(4)蛋白质的分离纯化及一级结构测定
第二章 核酸结构与功能
目的要求:
1.掌握:
(1)DNA和RNA基本化学组成的比较;戊糖的结构式及原子编号;3’,5’—磷酸二酯键;Chargaff规则;
(2)DNA一级结构的概念;DNA双螺旋结构模型的要点;核小体结构;
(3)RNA的碱基组成、基本结构;tRNA三叶草结构要点、真核生物mRNA的结构特点;
(4)核酸的紫外吸收特性、核酸变性的概念;Tm的概念、影响Tm值的因素、增色效应。
2.熟悉:
(1)单核苷酸的形成、碱基、戊糖和磷酸的连接、单核苷酸的命名及缩写符号多核苷酸链的形成及书写、简写表示法;
(2)DNA二级结构的类型;原核生物DNA的三级结构;RNA的分类;
(3)核酸的粘度、沉降系数;DNA的热变性;核酸的复性、核酸的分离纯化。
3.了解:
(1)其他小分子RNA
(2)核酸酶
学时安排:理论课:5学时;
教学内容: 一.基本概念: 3′,5′磷酸二酯键、Chargaff规则、DNA的一级结构、核小体、核酸的变性、增色效应、Tm值
二.主要教学内容:
1.核酸的化
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