生物化学运动化体适能初步整理版.docVIP

第一章 蛋白质结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16% 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸，即蛋白质组成单体或构件分子。合成蛋白质的氨基酸仅20种。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 （二）氨基酸的分类 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天冬（Asp）、谷（Glu）为酸性氨基酸（负电），赖（Lys）、精（Arg）、组（His）是碱性氨基酸（带正电）。 （三）氨基酸的重要理化性质 2．两性解离和等电点 氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 3．茚三酮反应 所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处，黄色在440nm波长下测定。吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。 三、肽 1．肽键与肽链 一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。 由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。 肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。 第二节 蛋白质的分子结构 一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。二级以上的结构称高级结构或构象。 一、蛋白质的一级结构：氨基酸的排列顺序 氨基酸的排列顺序蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。 1．肽单元 2.α-螺旋 3. β折叠 4．β-转角 5．无规卷曲 三、蛋白质的三级结构 维系三级结构的作用力主要是次级键（疏水相互作用、静电力、氢键等）。 四、蛋白质的四级结构 有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成，称为蛋白质的四级结构。构成四级结构的每条多肽链称为亚基 第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一）一级结构是空间构象的基础，蛋白质一级结构决定空间结构。 （二）分子病 分子病是指机体DNA分子上基因缺陷引起mRNA分子异常和蛋白质生物合成的异常，进而导致机体某些功能和结构随之变异的遗传病。 二、蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的空间结构是其生物活性的基础，空间结构变化，其功能也随之改变。 Hb未与氧结合时，引起Hb的构想变化，这种蛋白质分子在表现功能的过程中，一个配体与一个一个部位的结合会使蛋白质分子发生构像变化，从而影响另一个配体与另一个部位结合的现象，称为别构效应。 第四节 蛋白质的理化性质 蛋白质的理化性质和氨基酸相似，有两性解离及等电点、紫外吸收和呈色反应。作为生物大分子，还有胶体性质、沉淀、变性和凝固等特点。采取盐析、透析、电泳、层析及离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法分离纯化蛋白质。 一、蛋白质的高分子性质 蛋白质亲水胶体的稳定因素：水化膜、电荷 蛋白质的相对分子质量可用沉降系数（S）表示。 透析法是利用蛋白质不能透过半透膜的性质，去掉小分子物质，达到纯化的目的。 二、蛋白质的两性解离 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质不解离，或解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点