第十四章 氨基、多肽与蛋白质.docVIP

第十四章 氨基酸、多肽与蛋白质（4学时） [目的与要求]： 1．掌握氨基酸的结构和性质； ⒉　了解多肽与蛋白质 恩格斯曾经指出：“蛋白质和生命有着不可分割的关系，生命是蛋白质的存在形式”蛋白质存在于所有细胞中，生命活动的基本特征就是蛋白质的不断自我更新，也就是我们所说的新陈代谢。因此，蛋白质在生命过程中起着决定性的作用。氨基酸是蛋白质的基本单位。 §14—1氨基酸 分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。 分类与命名 氨基酸已有200余种，绝大多数为α—氨基酸，绝大多数为L—氨基酸。 1．分类 ①肪族氨基酸和芳香族氨基酸　　　　 据氨基和羧基的相对位置分为：α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。 据氨基和羧基的数目可分为：中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。 2．命名：根据氨基酸的来源或性质命名。 氨基酸的构型 D/L标记法：距羧基最近的手性碳原子为标准。 注意和糖中讲的D/L构型区别，糖中是以距羧基最远的手性碳原子为标准 化学性质 具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。 1．两性 ① 等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。 ② pH值：中性氨基酸的等电点小于7（负离子要多些）。等电点一般在5～6.3之间。 酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7。等电点一般在2.8～3.2之间。 碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7。等电点一般在7.6～10.8之间。（习题：P255，14.4） ③ 氨基酸在等电点时，溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。 2．HNO2的作用—范斯莱克氨基酸测定法（测定计算分子中氨基的含量） 3．与甲醛作用 （使氨基消失，既碱性消失，可用碱滴定羧基的含量） 4．络合性能 能与某些金属离子形成稳定的络合物。 5．受热反应 （注意和前面讲过的羟基酸受热反应比较） α-氨基酸受热时，两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物 α-羟基酸加热形成交酯。 β-氨基酸受热时则失氨而形成α，β-不饱和酸。（和β-氨基酸受热产物一样） ③ γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。 （γ-羟基酸和δ-羟基酸受热形成内酯。） 6．茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应（鉴别α-氨基酸） 一般生成紫色。脯氨酸、羟基脯氨酸生成黄色。 7．失羧作用 小心加热或在高沸点溶剂中回流。 8．失羧和失氨作用 重要的氨基酸 1.甘氨酸（H2NCH2COOH） 2．半胱胺酸和胱胺酸 3．色氨酸 4．谷氨酸 5．蛋氨酸 §14—2 多肽 肽 1．肽键及肽 氨基酸分子间的氨基与羧基失水，以酰胺键（肽键）相连而成的化合物叫做肽。 2．肽的结构 C—端：保留游离的羧基；N—端：保留游离的氨基。 三肽有6种可能的方式；三肽有24种可能的方式；三肽有720种可能的方式。 3．多肽的命名 以含C—端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基酸名称中的酸字改为酰字，将含N—端的氨基酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C—端的氨基酸。 P249，催产素结构，八种氨基酸。 P250，牛胰岛素结构，这是我国于1965年成功合成了世界上第一个具有生物活性的蛋白质——牛胰岛素。这是我国的骄傲。 多肽结构的测定 确定天然多肽结构是很麻烦的。首先知道由哪些氨基酸组成的（可通过长度水解确定），还要知道各氨基酸的连接顺序。 1．2，4—二硝基氟苯法(DNFB—Dintrofluorobenzene法) DNFB为标记N—端试剂。N—端的氨基酸生成为黄色的N—（2，4—二硝基苯基）氨基酸，通过纸上层析便可确定N—端是哪一种氨基酸。 2．异硫氰酸酯法 末端氨基与异硫氰酸酯中的碳进行亲核加成得到标记的肽，小心水解，则末端氨基酸与标记试剂环化，形成苯乙酰硫脲而从多肽链上分离，再与标准试剂比较，可确定哪种氨基酸。 3．酶水解 （蛋白质水解有高度选择性，往往只水解一种肽键。） 多肽的合成 1．保护基 2．基团的活化 3．固相合成法 这是在一个不溶于水的高聚物上进行的合成。 用化学方法将欲合成的肽中第一个氨基酸的羧基“固定”在此高聚物上，然后按所需顺序依次接上各氨基酸，每一步反应后，只需将高聚