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酶化学 第八章 酶通论 第九章 酶促反应动力学 第十章 酶的作用机制和酶的调节 第八章 酶 通 论 目的和要求： 了解酶作为生物催化剂的特点，酶的化学本质、分类和命名原则； 掌握酶的专一性及其机理； 掌握酶活力、比活力、总活力的概念和测定方法； 掌握核酶、抗体酶的概念，了解核酶的类型和抗体酶的诱导原理； 了解酶工程的概念和研究范畴，常见酶工程的技术。 第八章 酶通论 一、酶催化作用的特点 ㈠ 酶和一般催化剂的比较 ㈡ 酶作为生物催化剂的特点 1、生物大分子 2、酶具有很高的催化效率 3、催化具有高度的专一性 4、反应条件温和，且活力可调节 5、催化活力与辅助因子有关 二、酶的本质、分类与命名 ㈠ 酶的化学本质 ㈡酶蛋白的分类 ㈢酶蛋白的命名 三、酶作用专一性机理 ㈠ 锁与钥匙学说 ㈡ “三点结合” ㈢ 诱导契合学说 四、 酶的活力测定和分离纯化 ㈠ 酶活力（enzyme activity)测定 ㈡、酶活力测定实例 五、核 酶(Ribozyme) ㈠ 核酶的概念 ㈡ 核酶的种类 ㈢ 核酶研究的意义及应用前景 六、抗体酶(abzyme) 七、酶工程简介 ㈠ 化学酶工程 ㈡ 生物酶工程 第九章 酶促反应动力学 目的和要求： 了解化学反应的动力学基础和米氏方程推导过程； 重点掌握酶促反应动力学：米氏方程、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响； 掌握三种可逆抑制作用的动力学特点； 掌握过渡态理论含义，了解过渡态底物类似物对酶的抑制作用。 一、底物浓度对酶反应速度的影响——米氏学说 1、中间产物学说 2、米氏方程 3、米氏常数意义： （1）Km是特征常数与酶本身性质有关与酶浓度无关。 （2）每种底物有一个特征的Km值而且是对一定一定温度条件而言。 （3）Km值小为最适底物大亲和力大。 （4）Km值实际用途：根据要求的反应速度求出应加入的底物浓度只反映形成一种的情况。 4、米氏常数的求法 （1）双倒数作图法 （2）V-v/[s]作图法 第九章 酶促反应动力学 二、抑制剂对酶反应的影响 1、抑制作用的类型： （1）不可逆抑制作用： （2）可逆抑制作用：结合是可逆的可以用透析去除 竞争性抑制：非竞争性抑制：反竞争性抑制 2、一些重要的抑制剂 （1）不可逆抑制： 有机磷化合物；有机汞、有机砷；氰化物；重金属；烷化剂；有活化作用的不可异抑制剂 （2）可逆抑制剂：竞争性为最多 磺胺药；胆碱类似物 （3）可逆抑制的动力学 竞争性抑制：Vmax不变，Km变大表示对底物的亲和力减小 非竞争性抑制：Km不变Vmax变小 反竞争性抑制，Vmax Km变小 三、温度对酶反应速度的影响 四、pH对酶促反应速度的影响： 1、过酸过碱影响酶蛋白的构象，使酶变性失活 2、pH值变化不剧烈时影响酶分子解离状态底物解体状态影响到中间产物的形成。 3、pH影响分子中某些基团的解斋专一性和活性中心构象有关 五、激活剂对酶反应速度的影响 第十章 酶的作用机制和酶的调节 目的和要求： 理解、掌握酶活性部位的相关概念和特点；掌握酶催化高效性的相关机理； 了解几种酶的催化机制，理解结构和功能的适应性； 了解酶活性的调节方式，掌握酶活性的别构调节、可逆共价调节和酶原激活调节方式及生物代谢中的作用。 一、酶的活性部位 ㈠ 酶的活性部位的特点 ㈡ 研究酶活性部位的方法 二、影响催化效率的有关因素 探讨酶作用高效率的原因及酶促反应的重要中间步骤 ㈠ 底物和酶的邻近效应与定向效应 ㈡ 底物的形变和诱导契合 ㈢ 酸碱催化 ㈣ 共价催化 ㈤ 金属离子催化 ㈥ 多元催化和协同效应 ㈦ 活性部位的微环境的影响 酶的作用机制和酶的调节 三、某些酶的活性中心及其所用原理： 1、溶菌酶 酶、底物与二者复合物的结构、催化过程、催化的特点： 2、胰核糖核酸酶A 3、丝氨酸蛋白酶 酶的结构、反应过程分成两个阶段：共价催化 胰凝乳蛋白酶与其它几种蛋白酶活性中心的比较： （1）催化部位： （2）结合部位： a胰凝乳蛋白酶：b胰蛋白酶c弹性蛋白酶 4、天冬氨酸蛋白酶 四、酶活性的调节控制和调节酶 1、别构调控 （1）变构酶的性质、结构、结构效应及其调节物： 性质；结构特点：有多个亚基；四级结构活性中心底物与变构中心调节物 变构效应：调节中心调节物结合活性中心—诱导稳定酶分子的某种构象使酶活性中心对底物的结合和催化受到影响—调节酶的反应速度及代谢过程。 同促效应：由两个以上的底物结合中心。 异促效应：除底物外其它代谢产物许多酶二者兼而有之。 变构酶的动力学及变构酶对酶反应速度的调节S型曲线[S]-v： （2）变构酶调节酶活性的机理 序列模型：亚基与小分子物质结合后构象依次变化，亚基有各种可能的中间构象状态。可以由正或负调节物，第一种分子比第二种分子可能松散和紧密。 齐变模型