生物化学考点..docVIP

第1章 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的分子组成 1、组成蛋白质的元素:主要有C、H、O、N和 S各种蛋白质的含氮量平均为16％ 2、组成单位：氨基酸 有20种 3、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点. pH=pI pH pI pH 兼性(中性)离子 阳离子 阴离子 ? 4、肽:氨基酸通过肽键连接形成.多肽链:是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端： N 末端 C 末端 氨基端 羧基端 二、蛋白质的分子结构 1、 Pr的一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:肽键，有些Pr还包括二硫键。 2、Pr的二级结构：多肽链主链骨架原子的相对空间位置。 主要的化学键：氢键 。 形成二级结构的基础：肽单元 a-螺旋b-折叠b-转角无规卷曲 3、 Pr的三级结构 ：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键(盐键)、氢键和 Van der Waals力（范德华力）等 4 亚基之间的结合主要是：氢键和离子键 三、蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的变性：特定的空间构象被破坏 变性的结果 理化性质改变和生物活性的丧失。如： 溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物活性的丧失、易被蛋白酶水解等。 第2章 核酸的结构与功能 一、核酸的化学组成及其一级结构 1、基本组成单位：核苷酸(碱基、戊糖、磷酸) 2、连接方式：3’,5’-磷酸二酯键 3、方向：5 → 3￠ 4、一级结构：指核苷酸的排列顺序 5、分类：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA） 二、DNA的空间结构与功能 1、二级结构：双螺旋结构 模型要点: 反向平行、右手螺旋； 脱氧核糖和磷酸在外侧碱基内侧； 碱基配对原则 A—T C—G 2、DNA的高级结构：超螺旋结构 原核生物DNA为环状超螺旋结构 真核生物DNA为高度有序和高度致密的结构 三、RNA的结构与功能 1、信使RNA（ mRNA ） 开始转录成hnRNA加工后为成熟的mRNA 结构特点：密码子：每3个碱基为一个密码子 帽子结构：7-甲基鸟苷三磷酸 多聚A尾：多个腺苷酸连接而成 mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成，即为蛋白质的生物合成提供模板。 2、转运RNA（tRNA） 功能：是蛋白质合成过程中氨基酸的载体，将氨基酸运输到mRNA相应的位置上 3、核糖体RNA（rRNA） rRNA与不同的蛋白质结合组成了核糖体的大、小亚基。 功能：核蛋白体是蛋白质合成的场所 第3章 酶 一、酶的分子结构与功能 蛋白质部分：酶蛋白 决定反应的特异性 1.全酶 辅助因子 金属离子、小分子有机化合物 决定反应的种类与性质 （辅酶或辅基） 2.酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 二 酶的工作原理 1、酶促反应的特点 ：高效性 特异性 可调节性 酶促反应的特异性：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性 2、酶的作用原理：降低活化能 诱导契合假说 三、酶促反应动力学 1、底物浓度对反应速率的影响 Km值等于酶促反应速率为最大反应速率（Vmax）一半时的底物浓度，单位是mol/L Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。 2、抑制剂对酶促反应速率的影响 1）不可逆性抑制主要以共价与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活 2）可逆性抑制作用：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失； 三种可逆性抑制剂作用的特点的比较 （1）竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。Km升高，Vm不变。 （2）非竞争性抑制剂：抑制剂结构与底物结构不相似或完全不同。它只与活性中心以外的必需基团结合，使E和ES都下降。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。Km不变，Vm下降。 （3）反竞争性抑制剂：抑制剂并不与酶直接结合，而是与ES复合物结合成ESI，使酶失去催化活性。结合的ESI则不能分解成产物，Km下降，Vm下降。 磺胺类药物的抑菌机制——与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶 （1）细菌在生长繁殖