蛋白质化学1.ppt

药学院 西南交通大学 药学院 重难点 20种基本氨基酸的结构与基本性质 蛋白质的各级结构特点与基本性质 氨基酸、蛋白质分离纯化的基本原理 第一节 蛋白质是生命的物质基础 第二节 蛋白质的化学组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的结构与功能 第五节 蛋白质的性质 第六节 蛋白质的分离与纯化的基本原理 第七节 蛋白质的分类 第一节 蛋白质是生命的物质基础 蛋白质在自然界的存在具有普遍性,无论是简单的低等生物,还是复杂的高等动植物,都毫无例外含有蛋白质 第二节 蛋白质的化学组成 一、什麽是蛋白质 二、蛋白质的元素组成 三、蛋白质结构的基本单位 1、氨基酸的结构 2、氨基酸的分类 3、氨基酸的性质 4、氨基酸的分离与分析 糖的准确定义是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称 由脂肪酸和醇作用生成的酯及其衍生物统称为脂类 糖、脂、蛋白质的差别 基本组成单位不同 化学键不同 6.25称为蛋白质系数。即1g氮相当于6.25g蛋白质。 样品中蛋白质含量=样品中的含氮量*6.25 氨基酸的结构 基本氨基酸：组成蛋白质的氨基酸（20种） 非基本氨基酸：非蛋白质类的氨基酸 氨基酸的结构特点 1.除脯氨酸为α-亚氨基酸，其余基本氨基酸均为α-氨基酸 3.除R侧链为氢原子的甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子，可形成不同的构型，具有旋光性质。 基本氨基酸皆为L－型。 要求记住表3－3中氨基酸的结构 脯氨酸Pro 甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His 氨基酸的分类 R基的极性 氨基酸的营养价值 1带负电荷的酸性氨基酸 谷、天 2带正电荷的碱性氨基酸 精、赖、组 3极性不带电荷氨基酸：含羟基：丝、苏、酪，酰胺基：谷胺、天胺，巯基：半及甘 4非极性氨基酸：具有烷烃链、甲硫基、苯环、吲哚基、亚氨基等的氨基酸，丙、缬、 亮、异亮、甲、苯、色、脯 （四）氨基酸的性质 物理性质 旋光性 极性 两性性质 氨基酸的两性性质 在溶液中，由于水的解离 H2O 　　　　H++OH－　　　　（1） NH2+H+ NH 3+　　　　　　（2） COOH+OH－ COO－+H2O　（3） 氨基酸的两性性质 氨基酸的等电点 当氨基酸的羧基与氨基解离相同程度时，氨基酸的正负电荷抵消，静电荷为零，这时的pH值即为氨基酸的等电点，用pI表示 分配层析的原理是根据分配系数原理 　　　一种氨基酸在互不混溶的固定相与移动相中分配时，在一定温度下达平衡后，氨基酸在两相中的浓度之比为一常数，称为分配系数 离子交换层析 离子交换层析方法以离子交换树脂作为支持物，各种氨基酸所带电荷的性质和数量不同，而与离子交换树脂的亲和力各异，因此可以控制条件将它们逐个分离 请问谷氨酸和天门冬氨酸可以用PH4.0的缓冲液进行分离吗 第三节　蛋白质的分子结构 自然界存在成千上万的蛋白质，它们的性质各异，功能不同。这些特点是由各种蛋白质的结构所决定的。 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quarternary structure) 一、蛋白质的一级结构 1、肽键和肽链 2、蛋白质一级结构测定的原理 二、蛋白质的构象 1、维持蛋白质构象的化学键 2、蛋白质的二级结构 3、超二级结构 4、结构域 5、三级结构 6、四级结构 7、小结 一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（primary structure)又称共价结构或基本结构 蛋白质是由氨基酸构成的，氨基酸是通过肽键相连的。 氨基酸残基 主链骨架：由氨基酸的羧基、氨基及两个α碳原子有规则地重复排列而成 侧链：有氨基酸的R基部分形成 蛋白质一级结构小结 蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键相连形成的高分子有机含氮化合物。 N末端氨基酸的分析 （1）二硝基氟苯法（DNFB） （2）Edman法 胰蛋白酶作用于碱性氨基酸的羧基端：　精氨酸、赖氨酸 胃蛋白酶作用于酸性氨基酸的羧基端 ：谷氨酸、天门冬氨酸 维持蛋白质一级结构的主要化学键是肽键 而维持高级结构的化学键是什么？ 二硫键 二硫键由半胱氨酸被氧化成胱氨酸时即形成二硫键 离子键 离子键又称盐键（salt linkage）。蛋白质分子中的酸性氨基酸和碱性氨基酸在一定的条件下可以形成离子。 Glu、Asp COO- Arg、Lys、His NH3+ 强酸强碱破坏蛋白质高级结构的原因 配位键 配位键是两个原子之间形成的共价键，共用电子对由其中的一个原子提供。许多蛋白质